Date published: 2025-9-8

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Tetanus Toxin, C-Fragment

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Nombres Alternativos:
TTC
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Tetanus Toxin, C-Fragment es una porción de unión C-terminal de la cadena pesada de la toxina tetánica
Pureza:
Single major band by SDS-PAGE
Peso Molecular:
47000
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ENLACES RÁPIDOS

Toxina tetánica, fragmento C se refiere al componente de unión C-terminal de la cadena pesada derivada de la toxina tetánica, una sustancia infecciosa producida por la bacteria Gram-positiva Clostridium tetani, que se encuentra en el suelo y en el tracto gastrointestinal de los animales. La toxina tetánica es una proteína de 150,7 kDa formada por una cadena ligera de 52,4 kDa y una cadena pesada de 98,3 kDa unidas por un enlace disulfuro. La cadena pesada comprende los fragmentos B y C, siendo el fragmento C de 51,6 kDa y situado en el extremo C-terminal, responsable de la unión a las células neuronales. La naturaleza no tóxica, los atributos inmunológicos y las propiedades de unión neuronal del fragmento C de la toxina tetánica (TTFC) la han puesto rápidamente en el punto de mira. Por ello, resulta útil para estudios de unión. El fragmento C de la toxina tetánica (TTFC) ha acaparado una atención considerable debido a sus propiedades neurológicas in vitro. Como derivado de la toxina tetánica, conserva sus propiedades inmunogénicas sin toxicidad. Además, la TTFC ha sido objeto de una amplia caracterización y se conoce su estructura completa. La toxina tetánica actúa inhibiendo la liberación de neurotransmisores, lo que provoca parálisis espástica a través de un proceso de cuatro pasos. En primer lugar, la Toxina Tetánica se une a receptores específicos, predominantemente compuestos de lípidos y gangliósidos, localizados en la unión neuromuscular. Además, la Toxina Tetánica se une a otro receptor implicado en su internalización, estableciendo así una fuerte afinidad entre la Toxina Tetánica y las células nerviosas. Posteriormente, la Toxina Tetánica sufre un transporte retrógrado axonal para alcanzar el cuerpo celular. Por último, la Toxina Tetánica escinde la VAMP/sinaptobrevina, un sustrato neuronal, mediante proteólisis, lo que provoca la inhibición de la liberación de neurotransmisores.


Tetanus Toxin, C-Fragment Referencias

  1. Identificación de nuevos ligandos de moléculas pequeñas que se unen a la toxina tetánica.  |  Lightstone, FC., et al. 2000. Chem Res Toxicol. 13: 356-62. PMID: 10813652
  2. Aumento de la potencia de la toxina diftérica mediante la sustitución del dominio de unión al receptor por el fragmento C de la toxina tetánica: un vector potencial para transportar proteínas heterólogas a las neuronas.  |  Francis, JW., et al. 2000. J Neurochem. 74: 2528-36. PMID: 10820215
  3. Identificación de nuevas moléculas pequeñas que se unen a dos sitios diferentes en la superficie del fragmento C de la toxina tetánica.  |  Cosman, M., et al. 2002. Chem Res Toxicol. 15: 1218-28. PMID: 12387617
  4. Un constructo genético de fusión entre el fragmento C de la toxina tetánica y la hidrolasa ácida lisosomal beta-glucuronidasa expresa una proteína bifuncional con secreción y captación neuronal mejoradas.  |  Jiang, K., et al. 2005. J Neurochem. 93: 1334-44. PMID: 15934952
  5. Nanopartículas conjugadas con fragmentos de toxina tetánica C para la administración selectiva de fármacos a neuronas.  |  Townsend, SA., et al. 2007. Biomaterials. 28: 5176-84. PMID: 17854886
  6. La catepsina E regula la presentación del fragmento C de la toxina tetánica en células B humanas primarias activadas por PMA.  |  Burster, T., et al. 2008. Biochem Biophys Res Commun. 377: 1299-303. PMID: 18996084
  7. Emisión de fluorescencia y polarización para analizar la unión del metaloglicocluster de rutenio a la lectina y al fragmento C de la toxina tetánica.  |  Okada, T., et al. 2009. Bioconjug Chem. 20: 1296-8. PMID: 19537755
  8. Emisión de fluorescencia y análisis de polarización para evaluar la unión de metaloglicoclusters de rutenio a lectinas y al fragmento C de la toxina tetánica.  |  Okada, T. and Minoura, N. 2011. J Biomed Opt. 16: 037001. PMID: 21456874
  9. La administración sublingual de células de Bacillus subtilis que expresan el fragmento C de la toxina tetánica induce anticuerpos protectores sistémicos y mucosos contra la toxina tetánica en ratones.  |  Amuguni, JH., et al. 2011. Vaccine. 29: 4778-84. PMID: 21565244
  10. Aumento de la captación por el SNC de proteínas administradas sistémicamente mediante conjugación con el fragmento C del tétanos.  |  Fishman, PS., et al. 1990. J Neurol Sci. 98: 311-25. PMID: 2243237
  11. Transporte retrógrado transsináptico del fragmento C de la toxina tetánica demostrado por localización inmunohistoquímica.  |  Evinger, C. and Erichsen, JT. 1986. Brain Res. 380: 383-8. PMID: 2428427
  12. Efecto restaurador de la inyección intramuscular de toxina tetánica C-fragmento en ratas hemiparkinsonianas.  |  Sánchez-González, A., et al. 2014. Neurosci Res. 84: 1-9. PMID: 24815514
  13. Estructura de la toxina tetánica. I. Descomposición de la molécula de toxina y discriminación entre fragmentos polipeptídicos.  |  Helting, TB. and Zwisler, O. 1977. J Biol Chem. 252: 187-93. PMID: 401808
  14. Subestructura antigénica de la neurotoxina tetánica.  |  Matsuda, M. and Yoneda, M. 1977. Biochem Biophys Res Commun. 77: 268-74. PMID: 407907
  15. [Mecanismo molecular de acción de la toxina tetánica y las neurotoxinas botulínicas].  |  Poulain, B. 1994. Pathol Biol (Paris). 42: 173-82. PMID: 7916455

Información sobre pedidos

Nombre del productoNúmero de catálogoUNIDADPrecioCANTIDADFavoritos

Tetanus Toxin, C-Fragment, 10 µg

sc-222346
10 µg
$781.00