TCP-1 ε Anticuerpo (G-11): sc-515511

El anticuerpo TCP-1 ε (G-11) es un anticuerpo monoclonal IgG1 de ratón que detecta TCP-1 ε en muestras de ratón, rata y humanos mediante aplicaciones como Western blotting (WB), inmunoprecipitación (IP), inmunofluorescencia (IF) y ensayo inmunoenzimático (ELISA). La TCP-1 ε es una subunidad crucial del complejo TCP-1 que contiene chaperoninas (CCT), esencial para el plegamiento correcto de las proteínas citosólicas, en particular las actinas y las tubulinas. El complejo CCT se compone de ocho subunidades distintas, cada una codificada por genes diferentes, y la TCP-1 ε desempeña un papel importante para garantizar que estas proteínas alcancen sus conformaciones funcionales. Las funciones de la TCP-1 ε se extienden más allá del plegamiento de proteínas a procesos celulares como la organización del citoesqueleto y la señalización celular, que son vitales para mantener la integridad y la función celulares. Las anomalías en la expresión o función de la TCP-1 ε pueden provocar diversas enfermedades, entre ellas trastornos neurodegenerativos, lo que pone de relieve la necesidad de estudiar la TCP-1 ε tanto en la investigación básica como en la clínica. El anticuerpo anti-TCP-1 ε (G-11) es una herramienta inestimable para los investigadores que exploran las intrincadas funciones de TCP-1 ε en la biología celular y los mecanismos de las enfermedades.

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TCP-1 ε Anticuerpo (G-11) Referencias:

1. Expresión alterada de chaperonas moleculares en cerebros de pacientes con enfermedad de Alzheimer.  |  Yoo, BC., et al. 2001. Biochem Biophys Res Commun. 280: 249-58. PMID: 11162507
2. Expresión diferencial de chaperonas moleculares en el cerebro de pacientes con síndrome de Down.  |  Yoo, BC., et al. 2001. Electrophoresis. 22: 1233-41. PMID: 11358150
3. Una mutación en la subunidad épsilon del péptido-1 del complejo t que contiene chaperonina citosólica (Cct5) causa una neuropatía sensorial mutilante autosómica recesiva con paraplejia espástica.  |  Bouhouche, A., et al. 2006. J Med Genet. 43: 441-3. PMID: 16399879
4. Las subunidades chaperoninas humanas CCT4 y CCT5 expresadas en Escherichia coli forman homo-oligómeros biológicamente activos.  |  Sergeeva, OA., et al. 2013. J Biol Chem. 288: 17734-44. PMID: 23612981
5. Caracterización bioquímica de mutantes en las proteínas chaperoninas CCT4 y CCT5 asociadas a neuropatía sensorial hereditaria.  |  Sergeeva, OA., et al. 2014. J Biol Chem. 289: 27470-80. PMID: 25124038
6. Mecanismos estructurales de la supresión de la agregación de la huntingtina mutante por el complejo sintético similar a la chaperonina CCT5 explicados mediante tomografía crioelectrónica.  |  Darrow, MC., et al. 2015. J Biol Chem. 290: 17451-61. PMID: 25995452
7. Una nueva variante con sentido erróneo de CCT5 asociada a una neuropatía motora de aparición temprana.  |  Antona, V., et al. 2020. Int J Mol Sci. 21: PMID: 33076433
8. Funciones del eje miR-139-5p/CCT5 en el carcinoma hepatocelular: un análisis bioinformático.  |  Xu, J., et al. 2021. Int J Med Sci. 18: 3556-3564. PMID: 34522182
9. Anomalías Histopatológicas Musculares en un Paciente con una Mutación CCT5 que Afecta al Dominio Apical de la Subunidad Chaperonina.  |  Scalia, F., et al. 2022. Front Mol Biosci. 9: 887336. PMID: 35720129
10. Histopatología del músculo esquelético en una neuropatía motora distal asociada a una subunidad CCT5 mutante: Pistas para futuros desarrollos que mejoren el diagnóstico diferencial y la terapia personalizada.  |  Scalia, F., et al. 2023. Biology (Basel). 12: PMID: 37237456

El anticuerpo TCP-1 ε preferido es el Anticuerpo TCP-1 ε (G-3): sc-376188.