TCP-1 α Anticuerpo (23c): sc-53452

El anticuerpo TCP-1 α (23c) es un anticuerpo monoclonal IgG2c de rata que detecta la TCP-1 en muestras de ratón, rata y humanos mediante aplicaciones como la inmunotransferencia (WB), la inmunoprecipitación (IP), la inmunofluorescencia (IF) y el ensayo inmunoenzimático (ELISA). El TCP-1, o polipéptido del complejo t 1, es una subunidad crucial del complejo chaperonina que contiene TCP-1 (CCT), esencial para el plegamiento adecuado de las proteínas citosólicas, en particular las actinas y las tubulinas. El complejo CCT está compuesto por ocho subunidades distintas, cada una codificada por genes diferentes, y desempeña un papel vital en el mantenimiento de la homeostasis celular al garantizar que las proteínas alcancen sus conformaciones funcionales. El TCP-1 interviene en varios procesos celulares, como la división celular y la organización del citoesqueleto, que son fundamentales para el desarrollo y la función normales. La TCP-1 se ha relacionado con fenotipos específicos en organismos modelo, como los fenotipos de ausencia de cola y letalidad embrionaria observados en ratones, lo que pone de relieve su importancia en la biología del desarrollo. La capacidad de TCP-1 para interactuar con otras proteínas dentro del complejo CCT enfatiza aún más su papel como chaperona molecular, lo que convierte al anticuerpo anti-TCP-1 (23c) en una herramienta inestimable para los investigadores que estudian el plegamiento de proteínas y los mecanismos celulares relacionados.

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TCP-1 α Anticuerpo (23c) Referencias:

1. Retraso de la conducción somatosensorial en el sistema nervioso central y periférico de pacientes diabéticos.  |  Nakamura, R., et al. 1992. Diabetes Care. 15: 532-5. PMID: 1499471
2. Mecanismos moleculares implicados en la apoptosis inducida por farnesol.  |  Joo, JH. and Jetten, AM. 2010. Cancer Lett. 287: 123-35. PMID: 19520495
3. La estructura y evolución de la TCP-1 eucariótica que contiene chaperonina y su mecanismo que pliega la actina en un muelle proteico.  |  Willison, KR. 2018. Biochem J. 475: 3009-3034. PMID: 30291170
4. Enfermedades genéticas de las vías Kennedy para la síntesis de membranas.  |  Tavasoli, M., et al. 2020. J Biol Chem. 295: 17877-17886. PMID: 33454021
5. Chaperoninas en el cáncer: Expresión, función y migración en vesículas extracelulares.  |  Macario, AJL. and Conway de Macario, E. 2022. Semin Cancer Biol. 86: 26-35. PMID: 34087417
6. Educación en competencia cultural en el plan de estudios de medicina para superar las disparidades en la atención sanitaria.  |  Lakra, R., et al. 2023. Proc (Bayl Univ Med Cent). 36: 616-619. PMID: 37614855
7. STYXL1 regula el ensamblaje del complejo CCT y el plegamiento de la tubulina flagelar en la formación de espermatozoides.  |  Chen, Y., et al. 2024. Nat Commun. 15: 44. PMID: 38168070
8. Los fibroblastos asociados al cáncer (CAF) positivos para AKT2S128/CCTαS315/319/323 median la resistencia a los inhibidores de la quinasa de adhesión focal (FAK) a través de la secreción de fosfatidilcolinas (PC).  |  Chen, J., et al. 2024. Signal Transduct Target Ther. 9: 21. PMID: 38280862
9. El BDNF y un reactivo inspirado en el TRiC rescatan los déficits sinápticos corticales en un modelo de ratón de la enfermedad de Huntington.  |  Gu, Y., et al. 2024. Neurobiol Dis. 195: 106502. PMID: 38608784
10. El enriquecimiento en fosfatidilserina de la membrana nuclear regula enzimas clave de la síntesis de fosfatidilcolina.  |  Niu, Y., et al. 2024. EMBO J. 43: 3414-3449. PMID: 38918635

El anticuerpo TCP-1 α preferido es el Anticuerpo TCP-1 α (91A): sc-53454.