SRPK2 Anticuerpo (A-5): sc-390930

Las proteínas que contienen el dominio rico en arginina/serina (RS) y su fosforilación por quinasas específicas constituyen circuitos de control para regular tanto el empalme pre-ARNm constitutivo como alternativo y coordinar el empalme con la transcripción en las células. Dos quinasas específicas de proteínas SR (SRPK, también designadas SFRSK), SRPK1 y SRPK2, son altamente específicas para la fosforilación de estas proteínas RS, contribuyendo así a la regulación del empalme. SRPK1 juega un papel en la condensación de la cromatina espermática. SRPK2 tiene una preferencia estricta por los dipeptidos SR y contiene una secuencia rica en prolina en su extremo amino. SRPK1 y SRPK2 se expresan en gran medida en el cerebro, moderadamente en el corazón y el músculo esquelético, y en niveles bajos en el pulmón, el hígado y el riñón.

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SRPK2 Anticuerpo (A-5) Referencias:

1. Localización de serina quinasas, SRPK1 (SFRSK1) y SRPK2 (SFRSK2), específicas para la familia SR de factores de splicing en cromosomas de ratón y humanos.  |  Wang, HY., et al. 1999. Genomics. 57: 310-5. PMID: 10198174
2. Identificación de SRPK1 y SRPK2 como las principales proteínas cinasas celulares que fosforilan la proteína del núcleo del virus de la hepatitis B.  |  Daub, H., et al. 2002. J Virol. 76: 8124-37. PMID: 12134018
3. Supresión de la replicación del virus de la hepatitis B por SRPK1 y SRPK2 a través de una vía independiente de la fosforilación de la proteína del núcleo viral.  |  Zheng, Y., et al. 2005. Virology. 342: 150-8. PMID: 16122776
4. La fosforilación de la PRP28 humana por la SRPK2 es necesaria para la integración de la tri-snRNP U4/U6-U5 en el espliceosoma.  |  Mathew, R., et al. 2008. Nat Struct Mol Biol. 15: 435-43. PMID: 18425142
5. Expresión anormal de los reguladores del empalme del pre-ARNm SRSF1, SRSF2, SRPK1 y SRPK2 en el carcinoma pulmonar no microcítico.  |  Gout, S., et al. 2012. PLoS One. 7: e46539. PMID: 23071587
6. Un motivo RS dentro de la proteína del tegumento BLRF2 del virus de Epstein-Barr es fosforilado por SRPK2 y es importante para la replicación viral.  |  Duarte, M., et al. 2013. PLoS One. 8: e53512. PMID: 23326445
7. El paraquat modula el empalme alternativo del pre-ARNm al modificar la distribución intracelular de la SRPK2.  |  Vivarelli, S., et al. 2013. PLoS One. 8: e61980. PMID: 23613995
8. La Fosforilación de la Delta-Secretasa por SRPK2 Potencia su Actividad Enzimática, Provocando la Patogénesis en la Enfermedad de Alzheimer.  |  Wang, ZH., et al. 2017. Mol Cell. 67: 812-825.e5. PMID: 28826672
9. La proteína cinasa de serina-arginina SRPK2 modula el ensamblaje de la proteína de andamiaje de la zona activa CAST1/ERC2.  |  Arancibia, D., et al. 2019. Cells. 8: PMID: 31671734
10. SRPK2: una cinasa específica de la proteína SR expresada diferencialmente que interviene en la mediación de la interacción y localización de los factores de splicing del pre-mRNA en células de mamífero.  |  Wang, HY., et al. 1998. J Cell Biol. 140: 737-50. PMID: 9472028

El anticuerpo SRPK2 preferido es el Anticuerpo SRPK2 (H-5): sc-390534.