Pma1p Anticuerpo (40B7): sc-57978

El anticuerpo Pma1p (40B7) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgM (también designado como anticuerpo Pma1p) que detecta la proteína Pma1p de origen Saccharomyces cerevisiae por WB e IF. El anticuerpo Pma1p (40B7) está disponible como anticuerpo anti-Pma1p no conjugado. Pma1p representa la principal ATPasa de protones de la membrana plasmática en la levadura, y es una de las proteínas poliédricas más abundantes y duraderas involucradas en la vía secretora. Pma1p es una enzima con roles fisiológicos críticos tanto en ausencia como en presencia de estrés ambiental. Pma1p alcanza la superficie celular después de ser producida en balsas lipídicas, microdominios de membrana con una mayor cantidad de ácidos grasos saturados y esteroles que el resto de la membrana. Las balsas lipídicas desempeñan roles clave en muchos procesos celulares, como la señalización, la citocinesis y la respuesta al entorno, y estas balsas contienen proteínas importantes. La oligomerización de Pma1p facilita su partición en las balsas y su transporte a la superficie celular. El homólogo de Sec24p, Lst1p, conduce directamente a Pma1p a una vesícula COPII para su eventual exportación.

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Pma1p Anticuerpo (40B7) Referencias:

1. Las balsas lipídicas intervienen en el transporte biosintético de proteínas a la superficie celular en la levadura.  |  Bagnat, M., et al. 2000. Proc Natl Acad Sci U S A. 97: 3254-9. PMID: 10716729
2. Lst1p y Sec24p cooperan en la clasificación de la ATPasa de membrana plasmática en vesículas COPII en Saccharomyces cerevisiae.  |  Shimoni, Y., et al. 2000. J Cell Biol. 151: 973-84. PMID: 11086000
3. La ATPasa de protones de membrana plasmática Pma1p requiere la asociación a la balsa para su liberación a la superficie en levadura.  |  Bagnat, M., et al. 2001. Mol Biol Cell. 12: 4129-38. PMID: 11739806
4. La biosíntesis de ceramida es necesaria para la formación de la H+-ATPasa oligomérica Pma1p en el retículo endoplásmico de la levadura.  |  Lee, MC., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 22395-401. PMID: 11950838
5. La distribución de Can1p en dominios estables refleja la segregación lateral de proteínas dentro de la membrana plasmática de células vivas de S. cerevisiae.  |  Malinska, K., et al. 2004. J Cell Sci. 117: 6031-41. PMID: 15536122
6. La síntesis de esfingolípidos con ácidos grasos de cadena muy larga, pero no de ergosterol, es necesaria para el encaminamiento de la ATPasa de membrana plasmática recién sintetizada a la superficie celular de la levadura.  |  Gaigg, B., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 22515-22. PMID: 15817474
7. Mecanismo de tolerancia a las poliaminas en la levadura: nuevos reguladores y perspectivas.  |  Porat, Z., et al. 2005. Cell Mol Life Sci. 62: 3106-16. PMID: 16374585
8. Análisis proteómico de membranas resistentes a detergentes de Candida albicans.  |  Insenser, M., et al. 2006. Proteomics. 6 Suppl 1: S74-81. PMID: 16534748
9. Los lípidos que contienen ácidos grasos de cadena muy larga, más que los esfingolípidos per se, son necesarios para la asociación en balsa y el transporte estable en superficie de la ATPasa de membrana plasmática recién sintetizada en levaduras.  |  Gaigg, B., et al. 2006. J Biol Chem. 281: 34135-45. PMID: 16980694