La pepsina es una de las principales enzimas proteolíticas secretadas por la mucosa gástrica. La pepsina consiste en una sola cadena de polipéptidos y surge de su precursor, la pepsinógeno, mediante la eliminación de un segmento de 41 aminoácidos desde el extremo N-terminal. El pepsinógeno se sintetiza en el revestimiento del estómago, y el ácido clorhídrico, también producido por la mucosa gástrica, es necesario para convertir la enzima inactiva y mantener la acidez óptima (pH 1-3) para la función de la pepsina. La pepsina es particularmente efectiva en la ruptura de enlaces peptídicos que involucran aminoácidos aromáticos. La pepsina muestra una especificidad extremadamente amplia; aunque los enlaces que involucran fenilalanina y leucina son preferidos, muchos otros también se rompen en cierta medida. La pepsina A es miembro de la subfamilia A1 dentro de la familia de pepsinas y es la endopeptidasa predominante en el jugo gástrico de los vertebrados. La pepsina A es inhibida por ovUS-1, una serpina uterina.
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