PDK2 Anticuerpo (180CT10.2.3): sc-517351

El anticuerpo PDK2 (180CT10.2.3) es un anticuerpo monoclonal IgG1 de ratón que detecta la piruvato deshidrogenasa quinasa 2 (PDK2) en muestras de ratón, rata y humanos mediante aplicaciones como western blotting (WB), inmunoprecipitación (IP), inmunofluorescencia (IF) e inmunohistoquímica. La PDK2 desempeña un papel crucial en el metabolismo celular al regular la actividad del complejo piruvato deshidrogenasa (PDC), que es esencial para convertir el piruvato en acetil-CoA, un sustrato clave para el ciclo del ácido cítrico. La regulación de la PDC por la PDK2 determina si las células utilizan glucosa o ácidos grasos para la producción de energía, especialmente en condiciones de privación de nutrientes. La PDK2 se expresa predominantemente en los tejidos del corazón y del músculo esquelético, donde la demanda energética es elevada, y su actividad está modulada por diversas señales metabólicas, entre ellas la disponibilidad de nutrientes. La estructura de la PDK2 presenta cinco regiones conservadas que son críticas para la actividad quinasa, y la PDK2 comparte similitudes mecanísticas con las His quinasas bacterianas, lo que pone de relieve su importancia evolutiva. La capacidad de PDK2 para fosforilar la subunidad E1α de PDC conduce a la inactivación del complejo, influyendo así en las vías metabólicas y la homeostasis energética en respuesta a cambios fisiológicos.

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PDK2 Referencias:

1. La activación de la proteína cinasa regulada por suero y glucocorticoides por agonistas que activan la fosfatidilinositida 3-cinasa está mediada por la proteína cinasa dependiente de 3-fosfoinositida-1 (PDK1) y PDK2.  |  Kobayashi, T. and Cohen, P. 1999. Biochem J. 339 (Pt 2): 319-28. PMID: 10191262
2. Papel diferencial de los sitios de fosforilación de PDK1 y PDK2 en las quinasas AGC de levadura Ypk1, Pkc1 y Sch9.  |  Roelants, FM., et al. 2004. Microbiology (Reading). 150: 3289-304. PMID: 15470109
3. El nuevo inhibidor de molécula pequeña, OSU-T315, suprime el crecimiento del schwannoma vestibular y el meningioma mediante la inhibición de la función PDK2 en la activación de la vía AKT.  |  Mercado-Pimentel, ME., et al. 2016. Austin J Med Oncol. 3: PMID: 27642646
4. La proteasa mitocondrial romboide PARL está regulada por PDK2 para integrar el control de calidad mitocondrial y el metabolismo.  |  Shi, G. and McQuibban, GA. 2017. Cell Rep. 18: 1458-1472. PMID: 28178523
5. El microARN-214 suprime la proliferación y migración celular y el metabolismo celular al dirigirse a PDK2 y PHF6 en el carcinoma hepatocelular.  |  Yu, Q., et al. 2020. Cell Biol Int. 44: 117-126. PMID: 31329335
6. El ARN no codificante largo DUXAP8 contribuye a la progresión del carcinoma hepatocelular a través de la regulación del eje miR-422a/PDK2.  |  Wei, F., et al. 2020. Cancer Med. 9: 2480-2490. PMID: 32022476
7. PDK2 conduce a la resistencia al cisplatino a través de la supresión de la función mitocondrial en el carcinoma ovárico de células claras.  |  Kitamura, S., et al. 2021. Cancer Sci. 112: 4627-4640. PMID: 34464482
8. El ligando 1 de la quimiocina (motivo C-X-C) mantiene la función de vigilancia inmunitaria de las células asesinas naturales a través de la vía de señalización PDK2/mTOR.  |  Zeng, X., et al. 2023. Cell Biol Toxicol. 39: 2227-2241. PMID: 35304656
9. Las vesículas extracelulares derivadas de Lactobacillus plantarum restauran la quimiosensibilidad a través de la vía metabólica de la glucosa mediada por PDK2 en células de cáncer colorrectal resistentes al 5-FU.  |  An, J. and Ha, EM. 2022. J Microbiol. 60: 735-745. PMID: 35781627
10. La inhibición de la piruvato deshidrogenasa quinasa mejora la utilización de carbohidratos en la tilapia del Nilo mediante la regulación del eje PDK2/4-PDHE1α y la sensibilidad a la insulina.  |  Luo, Y., et al. 2022. Anim Nutr. 11: 25-37. PMID: 36016966

El anticuerpo PDK2 preferido es el Anticuerpo PDK2 (S-15): sc-100534.