p53 Anticuerpo (BP 53.12): sc-81168

El anticuerpo p53 (BP 53.12) es un anticuerpo monoclonal de ratón, criado contra el N-terminal de p53 de origen humano, es una herramienta importante utilizada para detectar y estudiar la proteína p53 dentro de células y tejidos. Este anticuerpo de ratón p53 (BP 53.12) se une específicamente a la p53, lo que permite a los investigadores examinar sus niveles de expresión y localización mediante técnicas como ELISA, inmunohistoquímica, Western blot e inmunofluorescencia microscópica en muestras humanas. En particular, permite la detección tanto de la p53 de tipo salvaje como de la mutante en condiciones desnaturalizantes y no desnaturalizantes. Utilizando el anticuerpo monoclonal de ratón p53 (BP 53.12), los científicos pueden investigar las alteraciones en p53 que son comunes en varios tipos de cáncer, muchos de los cuales implican mutaciones o desregulación de esta proteína. Codificada por el gen TP53, la proteína p53 es un supresor tumoral fundamental en las células humanas. Actuando como factor de transcripción, la p53 regula genes que controlan procesos celulares vitales como la reparación del ADN, la detención del ciclo celular, la muerte celular programada y la senescencia. Cuando las células experimentan estrés o daños en el ADN, el p53 se activa y puede detener el ciclo celular en puntos de control como G1/S o G2/M, proporcionando una oportunidad para que los mecanismos de reparación del ADN reparen el daño. Si el daño es irreparable, p53 puede iniciar la apoptosis para evitar la propagación de células con anomalías genéticas, inhibiendo así el desarrollo de tumores. El estudio de p53 con la ayuda del anticuerpo p53 de ratón (BP 53.12) mejora nuestra comprensión de los mecanismos de supresión tumoral y ayuda al desarrollo de posibles estrategias terapéuticas dirigidas a la vía de p53.

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p53 Anticuerpo (BP 53.12) Referencias:

1. La fosforilación de Ser-20 media la estabilización de la p53 humana en respuesta al daño del ADN.  |  Chehab, NH., et al. 1999. Proc Natl Acad Sci U S A. 96: 13777-82. PMID: 10570149
2. Modificación postraduccional de la proteína p53 en respuesta a la radiación ionizante analizada por espectrometría de masas.  |  Abraham, J., et al. 2000. J Mol Biol. 295: 853-64. PMID: 10656795
3. Acumulación nuclear de la proteína p53 y apoptosis inducida por diversos agentes anticancerígenos, irradiación u.v. y choque térmico en fibroblastos primarios de piel humana normal.  |  Chikayama, S., et al. 2000. Int J Oncol. 16: 1117-24. PMID: 10811983
4. Estabilización de la proteína p53 sustituida por alanina en Ser15, Thr18 y Ser20 en respuesta a la radiación ionizante.  |  Yamauchi, M., et al. 2004. Biochem Biophys Res Commun. 323: 906-11. PMID: 15381086
5. Papel esencial de p53 en la apoptosis inducida por sílice.  |  Wang, L., et al. 2005. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol. 288: L488-96. PMID: 15557088
6. La expresión de proteínas p53 mutantes en el cáncer de pulmón se correlaciona con la clase de mutación del gen p53.  |  Bodner, SM., et al. 1992. Oncogene. 7: 743-9. PMID: 1565469
7. Detección electroquímica sin etiqueta de la proteína del dominio central de p53 en su electrodo inmovilizado con anticuerpos.  |  Yeo, J., et al. 2009. Anal Chem. 81: 4770-7. PMID: 19435284
8. Conocimiento de la estructura y la estabilidad de las proteínas relacionadas con la evolución del supresor tumoral p53.  |  Pagano, B., et al. 2013. PLoS One. 8: e76014. PMID: 24124530
9. Múltiples isoformas de la proteína p53 y formación de complejos oligoméricos con las proteínas de choque térmico Hsp70 y Hsp90 en la línea celular del tumor mamario humano, T47D.  |  Selkirk, JK., et al. 1994. Appl Theor Electrophor. 4: 11-8. PMID: 7811761
10. Orientación terapéutica del gen supresor tumoral p53.  |  Beaudry, GA., et al. 1996. Curr Opin Biotechnol. 7: 592-600. PMID: 8939636

El anticuerpo p53 preferido es el Anticuerpo p53 (DO-1): sc-126.