p-Raf-1 Anticuerpo (H-8): sc-271928

Raf-1 es una proteína citoplasmática expresada de manera ubicua con actividad intrínseca de quinasa serina/treonina. Raf-1, o c-Raf, es el homólogo celular de v-Raf, el producto del gen transformador de la cepa 3611 del virus del sarcoma murino. La actividad de quinasa desregulada de la proteína v-Raf está asociada con la transformación celular y la mitogénesis. Normalmente, Raf-1 está suprimido por su dominio N-terminal regulador. Raf-1 se activa en respuesta a una variedad de receptores de tirosina quinasa, así como en respuesta a la expresión de pp60v-Src. Específicamente, Raf-1 es fosforilado en el dominio catalítico en Ser 338 y, en menor medida, en Ser 339. Esta fosforilación requiere la coactivación de la PI 3-quinasa y la vía de señalización Ras. Raf-1 también es fosforilado en Tyr 340 y 341, lo que induce la fosforilación de MEK. La fosforilación de Ser 621 es esencial para la actividad catalítica de Raf-1 y la regulación a la baja por la proteína quinasa A dependiente de c-AMP (PKA). PKA también fosforila a Raf-1 en Ser 43 y Ser 259. La fosforilación de PKA en Ser 259 inhibe a Raf-1 y disminuye la fosforilación necesaria para la activación de Raf-1 en Ser 338.

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p-Raf-1 Anticuerpo (H-8) Referencias:

1. Regulación del dominio quinasa Raf-1 por fosforilación y asociación 14-3-3.  |  Yip-Schneider, MT., et al. 2000. Biochem J. 351: 151-9. PMID: 10998357
2. La fosforilación S338 de Raf-1 es independiente de la fosfatidilinositol 3-cinasa y Pak3.  |  Chiloeches, A., et al. 2001. Mol Cell Biol. 21: 2423-34. PMID: 11259591
3. La fosforilación de la tirosina Raf-1 estimulada por la eritropoyetina está asociada a la tirosina quinasa Lyn en células eritroleucémicas J2E.  |  Tilbrook, PA., et al. 2001. Arch Biochem Biophys. 396: 128-32. PMID: 11716471
4. La quinasa dependiente de AMP cíclico regula la quinasa Raf-1 principalmente por fosforilación de la serina 259.  |  Dhillon, AS., et al. 2002. Mol Cell Biol. 22: 3237-46. PMID: 11971957
5. La fosforilación de Raf-1 dependiente de p21-activated Kinase 1 (Pak1) regula su localización mitocondrial, la fosforilación de BAD y la asociación con Bcl-2.  |  Jin, S., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 24698-705. PMID: 15849194
6. Identificación de nuevos sitios de fosforilación in vivo de Raf-1 que median la regulación positiva de Raf-1 por la cinasa regulada por señal extracelular.  |  Balan, V., et al. 2006. Mol Biol Cell. 17: 1141-53. PMID: 16407412
7. Caracterización de la fosforilación de Ser338 para la activación de Raf-1.  |  Zang, M., et al. 2008. J Biol Chem. 283: 31429-37. PMID: 18775988
8. La quinasa de mamífero Ste20-like (Mst2) apoya indirectamente la actividad de la vía Raf-1/ERK mediante el mantenimiento de los niveles de la subunidad catalítica de la proteína fosfatasa-2A y la consiguiente supresión de la fosforilación inhibitoria de Raf-1.  |  Kilili, GK. and Kyriakis, JM. 2010. J Biol Chem. 285: 15076-15087. PMID: 20212043
9. Raf-1 forma un complejo estable con Mek1 y activa Mek1 por fosforilación de serina.  |  Huang, W., et al. 1993. Proc Natl Acad Sci U S A. 90: 10947-51. PMID: 8248196
10. La proteína quinasa C alfa activa RAF-1 por fosforilación directa.  |  Kolch, W., et al. 1993. Nature. 364: 249-52. PMID: 8321321

El anticuerpo Raf-1 preferido es el Anticuerpo Raf-1 (E-10): sc-7267.