La familia de proteínas de unión al calcio annexina está compuesta por al menos diez genes mamíferos y se caracteriza por un dominio central conservado, que se une a fosfolípidos de manera dependiente del Ca2+, y una región única en el extremo amino-terminal, que puede conferir especificidad de unión. La interacción entre las proteínas de la familia de la annexina y varias membranas biológicas ha llevado a la hipótesis de que las primeras están involucradas en procesos de tráfico celular como la endocitosis, exocitosis y la adhesión celular. La annexina I, también conocida como Calpactina II, Lipocortina I, Cromobindina-9, p35 o proteína inhibidora de la fosfolipasa A2, ha sido implicada como mediadora de la respuesta antiinflamatoria producida por los glucocorticoides y como inhibidora de cPLA2, un potente mediador de la inflamación. La annexina I se fosforila post-traduccionalmente por la proteína quinasa C (PKC), el receptor del factor de crecimiento epidérmico (EGFR) y LTRPC7.
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p-Annexin I Anticuerpo (86.Tyr 21) Referencias:
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