OBFC1 Anticuerpo (E-10): sc-376450

El anticuerpo OBFC1 (E-10) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG1 κ que detecta la proteína OBFC1 de origen humano, ratón y rata mediante WB, IP, IF y ELISA. Este anticuerpo está disponible en forma no conjugada, así como en varias formas conjugadas, incluyendo agarosa, HRP, PE, FITC y múltiples conjugados de Alexa Fluor®. El dominio de unión a oligonucleótidos/oligosacáridos (OB) es un motivo estructural denso normalmente utilizado para el reconocimiento de ácidos nucleicos. Las proteínas que contienen un motivo OB se caracterizan estructuralmente por un pequeño pliegue de barril beta formado por varias hebras conectadas por bucles moduladores que reconocen ácidos nucleicos de cadena simple o de estructura inusual. El núcleo del pliegue OB es extremadamente variable en longitud y en detalle funcional, y los miembros de la familia de dominios OB-fold tienen un bajo grado de similitud de secuencia. Sin embargo, ciertas características de la unión de ligandos están conservadas entre los complejos de pliegue OB. Las proteínas con pliegue OB son críticas para la replicación del ADN, la recombinación del ADN, la reparación del ADN, la transcripción, la traducción, la respuesta al choque frío y el mantenimiento de los telómeros. OBFC1 (pliegue de unión a oligonucleótidos/oligosacáridos 1) es una proteína de 368 aminoácidos que puede unirse a ácidos nucleicos u oligosacáridos. Pueden existir dos isoformas de OBFC1 debido al empalme alternativo.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

OBFC1 Anticuerpo (E-10) Referencias:

1. Evolución funcional de dos pliegues sutilmente diferentes (similares).  |  Agrawal, V. and Kishan, RK. 2001. BMC Struct Biol. 1: 5. PMID: 11782293
2. Estructura del núcleo de trimerización de RPA y su papel en el mecanismo de unión al ADN en varios pasos de RPA.  |  Bochkareva, E., et al. 2002. EMBO J. 21: 1855-63. PMID: 11927569
3. Estructura conservada para el reconocimiento del ADN telomérico monocatenario.  |  Mitton-Fry, RM., et al. 2002. Science. 296: 145-7. PMID: 11935027
4. La proteína antifúngica AFP de Aspergillus giganteus es una proteína de unión de oligonucleótidos/oligosacáridos (OB) que produce la condensación del ADN.  |  Martinez Del Pozo, A., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 46179-83. PMID: 12351633
5. Reconocimiento de ácidos nucleicos por proteínas OB-fold.  |  Theobald, DL., et al. 2003. Annu Rev Biophys Biomol Struct. 32: 115-33. PMID: 12598368
6. Comprensión del reconocimiento del ssADN por el pliegue OB a partir de un estudio estructural y termodinámico de la proteína SSB de Sulfolobus.  |  Kerr, ID., et al. 2003. EMBO J. 22: 2561-70. PMID: 12773373
7. BOF: una nueva familia de proteínas OB-fold bacterianas.  |  Ginalski, K., et al. 2004. FEBS Lett. 567: 297-301. PMID: 15178340
8. Los estados parcialmente plegados de la nucleasa estafilocócica ponen de relieve la jerarquía estructural conservada de las proteínas con pliegues OB.  |  Watson, E., et al. 2007. Biochemistry. 46: 9484-94. PMID: 17661445
9. La variación genética asociada con una mayor longitud de los telómeros aumenta el riesgo de leucemia linfocítica crónica.  |  Ojha, J., et al. 2016. Cancer Epidemiol Biomarkers Prev. 25: 1043-9. PMID: 27197291
10. Longitud de los telómeros y resultados relacionados con el envejecimiento en humanos: un estudio de aleatorización mendeliana en 261 000 participantes de edad avanzada.  |  Kuo, CL., et al. 2019. Aging Cell. 18: e13017. PMID: 31444995
11. La longitud de los telómeros determinada genéticamente está asociada con la aparición de neoplasias neuroendocrinas pancreáticas.  |  Gentiluomo, M., et al. 2022. Neuroendocrinology. 112: 1168-1176. PMID: 35472852
12. OB(unión de oligonucleótidos/oligosacáridos): solución estructural y funcional común para secuencias no homólogas.  |  Murzin, AG. 1993. EMBO J. 12: 861-7. PMID: 8458342

Los anticuerpos monoclonales para dianas proteicas de mamíferos y no mamíferos representan esencialmente todas las dianas cubiertas por los anticuerpos policlonales. Más de 8.300 de nuestros anticuerpos se ofrecen como conjugados ImmunoCruz^® lo que elimina la necesidad de un anticuerpo secundario.

Los anticuerpos de Santa Cruz Biotechnology tienen más de 360.000 citas de investigación. Los anticuerpos Anti-OBFC1 Antibody (E-10) tienen 6 citas en diversas publicaciones científicas.

Los anticuerpos primarios como Anti-OBFC1 Antibody (E-10) para proteínas diana de mamíferos se recomiendan para la detección de diversas especies de mamíferos, principalmente de ratón, rata y humanos. Muchos anticuerpos de mamíferos también son ideales para la investigación veterinaria y reaccionan con proteínas diana ovinas, porcinas, caprinas, felinas, caninas, bovinas y equinas. Los anticuerpos monoclonales primarios de Santa Cruz Biotechnology son adecuados para aplicaciones de investigación en laboratorio y no están destinados a uso diagnóstico o terapéutico.

OBFC1 Anticuerpo (E-10) Especificaciones

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Clasificación: Anticuerpo primario

Clonalidad: Anticuerpo monoclonal

Isotipo del anticuerpo: IgG₁ kappa light chain

Aminoácidos: /%amino_acidos%/

Objetivo del epítopo: OBFC1

Especie de epítopo: mouse

Reactividad/Detección del producto: /%reactividad_del_producto%/

Reactividad/Detección de especies: /%reactividad_especies_producto%/

Reactividad adicional en mamíferos: N/A

Reactividad no mamífera adicional: N/A

Aplicaciones: WB, IP, IF, ELISA

Información de vialización: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citaciones de la investigación: 6 citas en diversas publicaciones científicas

Conjugados/formas disponibles por OBFC1 Anticuerpo (E-10):

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