Estructura molecular de N-Succinyl-Ala-Ala-Val-Ala p-nitroanilide, Número CAS: 108322-03-8
N-Succinyl-Ala-Ala-Val-Ala p-nitroanilide (CAS 108322-03-8)
Solicitud:
N-Succinyl-Ala-Ala-Val-Ala p-nitroanilide es un sustrato enzimático
Número de CAS:
108322-03-8
Peso Molecular:
550.56
Fórmula Molecular:
C24H34N6O9
Para Uso Exclusivo en Investigación. No está diseñado para uso en diagnosis o terapia.
* En el Certificado de Análisis específico de lote, puede encontrar información específica (como el contenido en agua).
ENLACES RÁPIDOS
Información sobre pedidos
Descripción
Información Técnica
Información de Seguridad
SDS & Certificado de Análisis
N-Succinyl-Ala-Ala-Val-Ala p-nitroanilide desempeña un papel crucial en diversos campos de investigación científica. Sus aplicaciones abarcan el estudio de interacciones proteína-proteína, síntesis de proteínas, inhibición de enzimas y ensayos bioquímicos. Esta sustancia, N-Succinyl-Ala-Ala-Val-Ala p-nitroanilide, facilita el examen de la actividad de las enzimas. Al unirse al sitio activo de la enzima, desencadena la conversión catalítica del sustrato en un producto. Posteriormente, el producto es liberado, permitiendo que la enzima vuelva a su estado inicial.
N-Succinyl-Ala-Ala-Val-Ala p-nitroanilide (CAS 108322-03-8) Referencias
- Purificación y caracterización de una serina proteasa intracelular similar a la quimotripsina procedente de Thermoplasma volcanium. | Kocabiyik, S. and Ozdemir, I. 2006. Biosci Biotechnol Biochem. 70: 126-34. PMID: 16428830
- Especificidad de sustrato y termoestabilidad de la proteasa alcalina depiladora de Bacillus pumilus. | Wan, MY., et al. 2009. Appl Biochem Biotechnol. 159: 394-403. PMID: 19132554
- A novel isoquinoline alkaloid, DD-carboxypeptidase inhibitor, with antibacterial activity isolated from Streptomyces sp. 8812. Parte I: Taxonomía, fermentación, aislamiento y actividades biológicas. | Solecka, J., et al. 2009. J Antibiot (Tokyo). 62: 575-80. PMID: 19713994
- Las sustituciones de Gly o Ala por Pro(210)Thr(211)Asn(212) en el giro β8-β9 de la subtilisina Carlsberg aumentan la velocidad catalítica y disminuyen la termoestabilidad. | Fuchita, N., et al. 2012. Biochim Biophys Acta. 1824: 620-6. PMID: 22326746
- Conocimientos estructurales y mecanísticos de la degradación del colágeno por una serina proteasa colagenolítica bacteriana de la familia de las subtilisinas. | Ran, LY., et al. 2013. Mol Microbiol. 90: 997-1010. PMID: 24112706
- La tetramerización inducida por el calcio y la quelación del zinc protegen a la calprotectina humana de la degradación por proteasas extracelulares bacterianas y del huésped. | Stephan, JR. and Nolan, EM. 2016. Chem Sci. 7: 1962-1975. PMID: 26925211
- Caracterización de una nueva serina proteasa S8 de la fotobacteria sedimentaria marina sp. A5-7 y función de su dominio asociado a la proteasa. | Li, HJ., et al. 2016. Front Microbiol. 7: 2016. PMID: 28066343
- Estructura cristalina de una proteasa activa en frío (Pro21717) de la bacteria psicrófila, Pseudoalteromonas arctica PAMC 21717, a una resolución de 1,4 Å: Adaptaciones estructurales al frío y análisis funcional de una enzima detergente. | Park, HJ., et al. 2018. PLoS One. 13: e0191740. PMID: 29466378
- Proteasa alcalina microbiana marina: Una herramienta eficaz y esencial para diversas aplicaciones industriales. | Barzkar, N. 2020. Int J Biol Macromol. 161: 1216-1229. PMID: 32534091
Sustrato de:
Enzyme.Información sobre pedidos
| Nombre del producto | Número de catálogo | UNIDAD | Precio | CANTIDAD | Favoritos | |
N-Succinyl-Ala-Ala-Val-Ala p-nitroanilide, 25 mg | sc-215479 | 25 mg | $148.00 |