Date published: 2025-9-6

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MYLK/MYLK2 Substrate

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Nombres Alternativos:
Myosin light chain kinase substrate; KKRAARATSNVFA
Solicitud:
MYLK/MYLK2 Substrate es un sustrato sintético para la MLCK
Pureza:
>97% pure by HPLC
Peso Molecular:
1418.7
Fórmula Molecular:
C61H107N23O16
Para Uso Exclusivo en Investigación. No está diseñado para uso en diagnosis o terapia.
* En el Certificado de Análisis específico de lote, puede encontrar información específica (como el contenido en agua).

ENLACES RÁPIDOS

MYLK/MYLK2 Substrate (PG-AA) es un péptido biológicamente activo.


MYLK/MYLK2 Substrate Referencias

  1. La arquea Sulfolobus solfataricus contiene una proteína cinasa asociada a la membrana que fosforila preferentemente residuos de treonina in vitro.  |  Lower, BH., et al. 2000. J Bacteriol. 182: 3452-9. PMID: 10852877
  2. La quinasa de cadena ligera de miosina media la quimiotaxis de los eosinófilos de forma dependiente de la proteína quinasa activada por mitógenos.  |  Adachi, T., et al. 2003. J Allergy Clin Immunol. 111: 113-6. PMID: 12532105
  3. Inhibición de la proteína cinasa dependiente de calcio del embrión de trigo y de otras cinasas por la mangostina y la gamma-mangostina.  |  Jinsart, W., et al. 1992. Phytochemistry. 31: 3711-3. PMID: 1368866
  4. Especificidad de una aminopeptidasa de Vibrio vulnificus hacia las kininas y otros sustratos peptidílicos.  |  Richards, GP. and Nuñez, A. 2006. J Bacteriol. 188: 2056-62. PMID: 16513735
  5. Inhibición de la proteína quinasa dependiente de calcio del embrión de trigo y de la cadena ligera de miosina quinasa aviar por flavonoides y compuestos relacionados.  |  Jinsart, W., et al. 1991. Biol Chem Hoppe Seyler. 372: 819-27. PMID: 1772594
  6. Efectos cardiovasculares de un nuevo inhibidor potente y altamente selectivo de la Rho-cinasa basado en azaindoles.  |  Kast, R., et al. 2007. Br J Pharmacol. 152: 1070-80. PMID: 17934515
  7. Mecanismo de activación de la quinasa de cadena ligera de miosina del músculo esquelético de conejo. 5'-p-fluorosulfonylbenzoyl adenosine as a probe of the MgATP-binding site of the calmodulin-bound and calmodulin-free enzyme.  |  Kennelly, PJ., et al. 1991. FEBS Lett. 286: 217-20. PMID: 1864371
  8. Los residuos ácidos forman parte del sitio de unión a la cadena ligera de miosina de la miosina cinasa del músculo esquelético.  |  Herring, BP., et al. 1990. J Biol Chem. 265: 16588-91. PMID: 2398065
  9. Requisitos espaciales para la localización de residuos básicos en sustratos peptídicos para la cinasa de cadena ligera de miosina del músculo liso.  |  Kemp, BE. and Pearson, RB. 1985. J Biol Chem. 260: 3355-9. PMID: 3838312
  10. Especificidad de sustrato de una proteína cinasa multifuncional dependiente de calmodulina.  |  Pearson, RB., et al. 1985. J Biol Chem. 260: 14471-6. PMID: 4055784
  11. Purificación y secuenciación de antagonistas de la calmodulina de semillas de rábano fosforilados por la proteína cinasa dependiente del calcio.  |  Polya, GM., et al. 1993. Plant Physiol. 101: 545-51. PMID: 8278508
  12. Purificación y secuenciación de múltiples formas de pequeñas cadenas de napina de semillas de Brassica napus que son antagonistas de la calmodulina y sustratos de la proteína cinasa dependiente del calcio de las plantas.  |  Neumann, GM., et al. 1996. Biochim Biophys Acta. 1295: 23-33. PMID: 8679670
  13. Demostración de una cascada de proteína quinasa dependiente de Ca2+/calmodulina en el corazón porcino.  |  Uemura, A., et al. 1998. Biochem Biophys Res Commun. 249: 355-60. PMID: 9712700
  14. Inhibición de proteínas quinasas eucariotas y de una fosfatasa de unión a nucleótidos cíclicos por xantonas preniladas.  |  Lu, ZX., et al. 1998. Chem Biol Interact. 114: 121-40. PMID: 9744560

Información sobre pedidos

Nombre del productoNúmero de catálogoUNIDADPrecioCANTIDADFavoritos

MYLK/MYLK2 Substrate, 1 mg

sc-3043
1 mg
$95.00