MYL12B Anticuerpo (29): sc-130331

La miosina es una proteína altamente conservada y expresada de manera ubicua que interactúa con la actina para generar la fuerza necesaria en los movimientos celulares. Las miosinas convencionales son proteínas hexaméricas que consisten en dos subunidades pesadas, un par de subunidades de cadena ligera no fosforilables y un par de subunidades de cadena ligera fosforilables. Se han clonado tres clases generales de miosina: miosinas de músculo liso, miosinas de músculo estriado y miosinas no musculares. Las cadenas ligeras reguladoras de miosina, incluyendo MYL12A (también conocida como MRLC3 o MLCB), MYL12B (también conocida como MRLC2) y MYL9 (también conocida como LC20, MLC2, MRLC1 o MYRL2), regulan la contracción en las células musculares lisas y no musculares mediante la fosforilación por la quinasa de cadena ligera de miosina (MLCK). La fosforilación de las cadenas ligeras reguladoras de miosina, catalizada por MLCK en presencia de calcio y calmodulina, aumenta la actividad de la ATPasa de miosina activada por actina, regulando así la actividad contráctil. La cadena ligera de miosina también se encuentra en el músculo esquelético estriado, donde su función permanece indefinida.

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MYL12B Anticuerpo (29) Referencias:

1. Desfosforilación de distintos sitios en la cadena ligera de miosina de 20 kDa por la miosina fosfatasa del músculo liso.  |  Feng, J., et al. 1999. FEBS Lett. 448: 101-4. PMID: 10217418
2. La fosforilación de MYPT1 por la proteína cinasa C atenúa la interacción con la subunidad catalítica PP1 y la cadena ligera de 20 kDa de la miosina.  |  Tóth, A., et al. 2000. FEBS Lett. 484: 113-7. PMID: 11068043
3. Señalización diferencial por receptores muscarínicos en el músculo liso: inactivación mediada por m2 de la cinasa de la cadena ligera de la miosina a través de Gi3, Cdc42/Rac1 y la vía de la cinasa 1 activada por p21, y fosforilación de MLC20 (cadena ligera reguladora de 20 kDa de la miosina II) mediada por m3 a través de la subunidad 1 diana de la cinasa/fosfatasa de miosina asociada a Rho y la vía de la proteína cinasa C/CPI-17.  |  Murthy, KS., et al. 2003. Biochem J. 374: 145-55. PMID: 12733988
4. La isoforma de tipo músculo liso de la cadena ligera de miosina de 20 kDa se expresa en el linaje celular de monocitos/macrófagos.  |  Higashihara, M., et al. 2008. J Smooth Muscle Res. 44: 29-40. PMID: 18480596
5. Intercambio de fosfato unido a la cadena ligera de la miosina de 20 kDa durante la contracción sostenida del músculo liso arterial.  |  Bárány, M., et al. 1991. Arch Biochem Biophys. 287: 199-203. PMID: 1897990
6. Identificación de MYL12B fosforilado como posible biomarcador plasmático de la lesión renal aguda séptica mediante un enfoque proteómico cuantitativo.  |  Wu, F., et al. 2015. Int J Clin Exp Pathol. 8: 14409-16. PMID: 26823757
7. La fosforilación de la miosina del borde en cepillo en la treonina de sus cadenas ligeras de 20 kDa por una cinasa independiente de la calmodulina activa su ATPasa.  |  Borysenko, C., et al. 1988. FEBS Lett. 235: 149-52. PMID: 2969828
8. La fosforilación por la proteína quinasa C de un polipéptido citoesquelético de 20 kDa aumenta su susceptibilidad a la digestión por la calpaína.  |  Pontremoli, S., et al. 1987. Proc Natl Acad Sci U S A. 84: 398-401. PMID: 3025869
9. Inhibición del intercambio de la cadena ligera de la miosina de 20 kDa por anticuerpos monoclonales contra la cadena ligera de la miosina de 17 kDa.  |  Higashihara, M. and Ikebe, M. 1995. FEBS Lett. 363: 57-60. PMID: 7729554
10. La potenciación del tono miogénico inducida por el éster de forbol no está asociada con aumentos en la entrada de Ca2+, la concentración de Ca2+ libre en el mioplasma o la fosforilación de la cadena ligera de la miosina de 20 kDa.  |  Laporte, R., et al. 1994. J Mol Cell Cardiol. 26: 297-302. PMID: 8028013

El anticuerpo MYL9/MYL12A/B preferido es el Anticuerpo MYL9/MYL12A/B (E-4): sc-28329.