Mi2-β Anticuerpo (H-8): sc-373820

En la célula intacta, el ADN se asocia estrechamente con histonas y otras proteínas nucleares para formar cromatina. Se cree que la remodelación de la cromatina es un componente crítico de la regulación de la transcripción y una de las principales fuentes de esta remodelación es la acetilación de las histonas nucleosomales. La acetilación de los residuos de lisina en el dominio de la cola amino terminal de la histona resulta en un cambio alostérico en la conformación nucleosomal y un aumento en la accesibilidad a los factores de transcripción por parte del ADN. Por el contrario, la desacetilación de las histonas está asociada con el silenciamiento de la transcripción. La alteración de la estructura de la cromatina puede ser causada por la acción de complejos multiproteicos dependientes de ATP. Uno de estos complejos es el complejo corepresor mSin3, que contiene mSin3, las desacetilasas de histonas HDAC1 y HDAC2, las proteínas asociadas SAP 30 y SAP 18, y los autoantígenos Mi2-α y Mi2-β.

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Mi2-β Anticuerpo (H-8) Referencias:

1. El componente del complejo NuRD Mi-2beta se une a la activación transcripcional mediada por RORgamma y la reprime.  |  Johnson, DR., et al. 2004. Biochem Biophys Res Commun. 318: 714-8. PMID: 15144897
2. La proteína microesférula 1, Mi-2beta y la proteína RET finger se asocian en el nucléolo y regulan al alza la transcripción de genes ribosómicos.  |  Shimono, K., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 39436-47. PMID: 16186106
3. Funciones selectivas y antagónicas de los complejos remodeladores de nucleosomas SWI/SNF y Mi-2beta durante una respuesta inflamatoria.  |  Ramirez-Carrozzi, VR., et al. 2006. Genes Dev. 20: 282-96. PMID: 16452502
4. El remodelador de cromatina Mi-2beta es necesario para el establecimiento de la epidermis basal y la diferenciación normal de su progenie.  |  Kashiwagi, M., et al. 2007. Development. 134: 1571-82. PMID: 17360773
5. Se requiere Mi2β para el silenciamiento del gen de la γ-globina: ensamblaje temporal de un complejo represor GATA-1-FOG-1-Mi2 en ratones transgénicos β-YAC.  |  Costa, FC., et al. 2012. PLoS Genet. 8: e1003155. PMID: 23284307
6. Silenciamiento mediado por Mi2βdel gen de la γ-globina fetal en células eritroides adultas.  |  Amaya, M., et al. 2013. Blood. 121: 3493-501. PMID: 23444401
7. La N-Acetilglucosamina O-Ligada (O-GlcNAc) Transferasa y la O-GlcNAcasa Interactúan con la Proteína Mi2β en el Promotor de la Aγ-Globina.  |  Zhang, Z., et al. 2016. J Biol Chem. 291: 15628-40. PMID: 27231347
8. La restricción de la cromatina por el remodelador de nucleosomas Mi-2β y la interacción funcional con reguladores de la transcripción específicos del linaje controlan la diferenciación de las células B.  |  Yoshida, T., et al. 2019. Genes Dev. 33: 763-781. PMID: 31123064
9. Las interacciones funcionales entre los complejos Mi-2β y AP1 controlan la respuesta y la recuperación tras la alteración de la barrera cutánea.  |  Shibata, S., et al. 2020. J Exp Med. 217: PMID: 31834931
10. Mi-2β promueve la evasión inmunológica en el melanoma mediante la activación de la metilación de EZH2.  |  Li, C., et al. 2024. Nat Commun. 15: 2163. PMID: 38461299

El anticuerpo Mi2 preferido es el Anticuerpo Mi2 (B-4): sc-55606.