L-Albizziin (CAS 1483-07-4)
ENLACES RÁPIDOS
L-Albizziin es notable por su papel como un potente inhibidor de la glucosamina-6-fosfato sintasa, una enzima crucial en la biosíntesis de aminoazúcares. Los investigadores utilizan este compuesto para estudiar la función y regulación de la enzima, lo cual es fundamental para comprender el metabolismo de los aminoazúcares y sus implicaciones en varios procesos biológicos. Su capacidad para inhibir selectivamente esta enzima lo convierte en una herramienta valiosa para investigar las vías metabólicas que contribuyen a la biosíntesis de la pared celular, especialmente en organismos fúngicos. Además, L-Albizziin se emplea en investigaciones dirigidas a dilucidar los mecanismos de resistencia a los antibióticos que involucran las vías de los aminoazúcares, proporcionando conocimientos que podrían llevar a nuevas estrategias para combatir especies microbianas resistentes. Su aplicación en la investigación se extiende a la exploración de la producción de quitina, un componente de la pared celular fúngica.
L-Albizziin (CAS 1483-07-4) Referencias
- Purificación y caracterización de una nueva cisteína conjugada beta-liasa de la tenia Moniezia expansa. | Adcock, HJ., et al. 2000. Int J Parasitol. 30: 567-71. PMID: 10779568
- Reconocimiento molecular de aminoácidos por aptámeros de ARN: evolución hacia un aglutinante de L-tirosina de un motivo de ARN de unión a dopamina. | Mannironi, C., et al. 2000. RNA. 6: 520-7. PMID: 10786843
- Purificación y caracterización de una glutaminasa de Debaryomyces spp. | Durá, MA., et al. 2002. Int J Food Microbiol. 76: 117-26. PMID: 12038568
- Metabolismo de la glutamina en los músculos esqueléticos del pollo de engorde (Gallus domesticus) y de la rata de laboratorio (Rattus norvegicus). | Wu, GY., et al. 1991. Biochem J. 274 (Pt 3): 769-74. PMID: 2012604
- Caracterización bioquímica y estudio antitumoral de la L-glutaminasa de Bacillus cereus MTCC 1305. | Singh, P. and Banik, RM. 2013. Appl Biochem Biotechnol. 171: 522-31. PMID: 23873638
- La cinurenina aminotransferasa III y la glutamina transaminasa L son enzimas idénticas que tienen actividad β-liasa de conjugado S de cisteína y pueden transaminar L-selenometionina. | Pinto, JT., et al. 2014. J Biol Chem. 289: 30950-61. PMID: 25231977
- Purificación y caracterización de transaminasas de conjugados de cisteína procedentes de hígado de rata. | Tomisawa, H., et al. 1988. Xenobiotica. 18: 1015-28. PMID: 2852419
- Purificación, caracterización y eficacia anticancerígena de la L-glutaminasa de Aspergillus flavus. | Abu-Tahon, MA. and Isaac, GS. 2020. J Gen Appl Microbiol. 65: 284-292. PMID: 31130583
- Identificación de un residuo de cisteína reactivo en el sitio de unión de la glutamina de la carbamil fosfato sintetasa. | Pinkus, LM. and Meister, A. 1972. J Biol Chem. 247: 6119-27. PMID: 4568602
- Acción de la glutamina transaminasa hepática y de la L-aminoácido oxidasa sobre varios análogos de la glutamina. Preparación y propiedades de los análogos 4-S, O y NH del ácido alfa-cetoglutarámico. | Cooper, AJ. and Meister, A. 1973. J Biol Chem. 248: 8499-505. PMID: 4797019
- Inhibición de la homocisteína sulfonamida de la glutamato sintasa purificada de Saccharomyces cerevisiae. | Masters, DS. and Meister, A. 1982. J Biol Chem. 257: 8711-5. PMID: 7047525
- [Metabolismo de la L-albizziina en rodajas de hígado de rata]. | Fitsner, AB. 1978. Vopr Med Khim. 24: 832-6. PMID: 734988
Información sobre pedidos
| Nombre del producto | Número de catálogo | UNIDAD | Precio | CANTIDAD | Favoritos | |
L-Albizziin, 250 mg | sc-218627 | 250 mg | $140.00 | |||
L-Albizziin, 1 g | sc-218627A | 1 g | $330.00 | |||
L-Albizziin, 5 g | sc-218627B | 5 g | $1585.00 |