KIR2DL4 Anticuerpo (2H6): sc-59278

El anticuerpo anti-integrina αIIIb/VIb (PB36) es un anticuerpo monoclonal IgG1 anti-integrina alfa IIIb/VIb de ratón (también conocido como anticuerpo anti-integrina alfa-3/integrina beta-6 o anticuerpo ITGA3/ITGB6) que detecta el dominio citoplasmático de la integrina αIIIb e integrina VIb de ratón, rata y humana por WB e IF. El anticuerpo anti-integrina αIIIb/VIb (PB36) está disponible como anticuerpo anti-integrina alfa IIIb/VIb no conjugado. Las integrinas son heterodímeros compuestos por subunidades α y β transmembrana asociadas de forma no covalente. Las 16 subunidades α y las 8 subunidades β se heterodimerizan para producir más de 20 receptores diferentes. La mayoría de los receptores de integrina se unen a ligandos que son componentes de la matriz extracelular, como la fibronectina, el colágeno y la vitronectina. Algunas integrinas también pueden unirse a ligandos solubles, como el fibrinógeno, o a contrarreceptores de células adyacentes, como las moléculas de adhesión intracelular (ICAM), lo que provoca la agregación celular. Los ligandos sirven para entrecruzar o agrupar las integrinas uniéndose a receptores de integrina adyacentes; tanto la agrupación de receptores como la ocupación de ligandos son necesarias para la activación de las respuestas mediadas por integrinas. Además de la adhesión celular y la organización del citoesqueleto, las integrinas funcionan como receptores de señalización. Las señales transmitidas por las integrinas intervienen en muchos procesos biológicos, como el crecimiento celular, la diferenciación, la migración y la apoptosis. La cadena α3 de la integrina, también conocida como antígeno muy tardío 3 (activación) (VLA-3), antígeno muy común 2 (VCA-2), receptor de matriz extracelular 1 (ECMR1) y galactoproteína b3 (GAPB3), sufre una escisión postraduccional en el dominio extracelular para producir cadenas ligeras y pesadas unidas por disulfuro que se unen a la cadena β1 para formar una integrina que interactúa con muchas proteínas de la matriz extracelular.

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KIR2DL4 Anticuerpo (2H6) Referencias:

1. El genotipo de KIR2DL4 (CD158d) influye en la expresión y la función de las células NK.  |  Goodridge, JP., et al. 2003. J Immunol. 171: 1768-74. PMID: 12902476
2. KIR2DL4 es un receptor de células NK regulado por IL-2 que muestra una expresión limitada en humanos pero desencadena una fuerte producción de IFN-gamma.  |  Kikuchi-Maki, A., et al. 2003. J Immunol. 171: 3415-25. PMID: 14500636
3. Vanguardia: KIR2DL4 transduce señales a las células NK humanas mediante la asociación con la proteína gamma del receptor Fc.  |  Kikuchi-Maki, A., et al. 2005. J Immunol. 174: 3859-63. PMID: 15778339
4. Tres tipos de promotores estructural y funcionalmente divergentes regulan la expresión de los receptores Ig-like de células asesinas (KIR) distribuidos clonalmente, de KIR2DL4 y de KIR3DL3.  |  Trompeter, HI., et al. 2005. J Immunol. 174: 4135-43. PMID: 15778373
5. Los residuos Met76 y Gln79 del dominio HLA-G alfa1 intervienen en el reconocimiento de KIR2DL4.  |  Yan, WH. and Fan, LA. 2005. Cell Res. 15: 176-82. PMID: 15780179
6. La caracterización genómica de KIR2DL4 en familias e individuos no emparentados revela una amplia diversidad en las secuencias de exón e intrón, incluyendo una variación común de cambio de marco que se produce en varios alelos.  |  Gedil, MA., et al. 2005. Tissue Antigens. 65: 402-18. PMID: 15853895
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8. Investigación de la diversidad del receptor de inmunoglobulina de células asesinas KIR2DL4 mediante tipificación basada en secuencias en la población china.  |  Zhu, FM., et al. 2006. Tissue Antigens. 67: 214-21. PMID: 16573558
9. Investigación de la diversidad genética de los receptores inmunoglobulínicos de las células asesinas: I. KIR2DL4.  |  Williams, F., et al. 2004. Hum Immunol. 65: 31-8. PMID: 14700593

El anticuerpo KIR3DL1 preferido es el Anticuerpo KIR3DL1 (B-8): sc-377220.