Los anticuerpos IgA1 (inmunoglobulina A1) son la primera línea de defensa contra patógenos microbianos. Las IgA1 proteasas se caracterizan por una molécula precursora de poliproteína con cuatro dominios separados, incluyendo una secuencia de péptido señal N-terminal, un dominio de proteasa madura dirigida a la superficie, una región variable y una región C-terminal incrustada en la membrana que forma un barril beta en la membrana externa, a través del cual la proteína madura es exportada. Las regiones de secuencia relativamente constante más allá de las regiones variables de las inmunoglobulinas se denominan regiones constantes (regiones C) y están presentes tanto en las cadenas pesadas como en las ligeras. Con pocas excepciones, los sitios de unión para carbohidratos a la inmunoglobulina se encuentran en las regiones C. Estas regiones también sirven para mantener unidas las regiones variables mediante el enlace disulfuro entre ellas, facilitar la interacción con el antígeno y aumentar la rotación máxima de los brazos.
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IgA1 Anticuerpo (3C10) Referencias:
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