Fer Anticuerpo (C-1): sc-390484

El anticuerpo Fer (C-1) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG2a λ que detecta la proteína Fer de origen humano, de ratón y de rata mediante WB, IP, IF y ELISA. Este anticuerpo está disponible en forma no conjugada, así como en varias formas conjugadas, incluyendo agarosa, HRP, PE, FITC y múltiples conjugados de Alexa Fluor®. Fer (p94) es una proteína tirosina quinasa no receptora (nRTK) de la familia Fes/Fps, que comparte un dominio funcional (SH2) y está involucrada en vías de señalización a través de receptores tirosina quinasa (RTK) y receptores de citoquinas. La familia Fes/Fps es distinta de c-Src, c-Abl y otras nRTK relacionadas, y fue originalmente identificada como un homólogo de oncoproteínas retrovirales. En vivo, la quinasa Fer se ensambla en homotrímeros a través de dominios conservados de bobina-coil. Los dominios de bobina-coil N-terminales de Fer pueden autofosforilarse de manera trans, regulando así su función celular a través de estados de fosforilación diferencial. La exposición a factores de crecimiento puede inducir la fosforilación de tirosina de Fer y el reclutamiento de Fer a complejos de RTK que contienen p85. Fer está implicada en la señalización de insulina, la señalización célula-célula, enfermedades proliferativas prostáticas humanas, y está involucrada en la regulación de la progresión de la fase G1.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

Fer Anticuerpo (C-1) Referencias:

1. La alteración de los dominios coiled-coil en la proteína tirosina quinasa Fer suprime la trimerización pero no la activación de la quinasa.  |  Craig, AW., et al. 1999. J Biol Chem. 274: 19934-42. PMID: 10391941
2. Vínculos entre los niveles de expresión de la tirosina quinasa Fer y la proliferación de células prostáticas.  |  Allard, P., et al. 2000. Mol Cell Endocrinol. 159: 63-77. PMID: 10687853
3. La activación de Stat3 por la quinasa FER está determinada por la secuencia N-terminal.  |  Priel-Halachmi, S., et al. 2000. J Biol Chem. 275: 28902-10. PMID: 10878010
4. Las secuencias N-terminales dirigen los estados de autofosforilación de las tirosina quinasas FER in vivo.  |  Orlovsky, K., et al. 2000. Biochemistry. 39: 11084-91. PMID: 10998246
5. La proteína tirosina quinasa fer se asocia a complejos de señalización que contienen el sustrato-1 del receptor de insulina y la fosfatidilinositol 3 quinasa.  |  Iwanishi, M., et al. 2000. J Biol Chem. 275: 38995-9000. PMID: 11006284
6. La sobreexpresión de FER se asocia a un mal pronóstico postoperatorio y a la supervivencia de las células cancerosas en el cáncer de pulmón no microcítico.  |  Kawakami, M., et al. 2013. Int J Clin Exp Pathol. 6: 598-612. PMID: 23573306
7. La tirosina quinasa Fer actúa como efector descendente de la interleucina-6 de la activación del receptor de andrógenos en el cáncer de próstata.  |  Rocha, J., et al. 2013. Mol Cell Endocrinol. 381: 140-9. PMID: 23906537
8. La fosforilación de tirosina de LRP6 por Src y Fer inhibe la señalización Wnt/β-catenina.  |  Chen, Q., et al. 2014. EMBO Rep. 15: 1254-67. PMID: 25391905
9. Un nuevo compuesto dirigido a Fer/FerT provoca selectivamente estrés metabólico y muerte necrótica en células malignas.  |  Elkis, Y., et al. 2017. Nat Commun. 8: 940. PMID: 29038547
10. La inducción de HY5 dependiente de phyB promueve la captación de hierro mediante la activación sistémica de la expresión de FER.  |  Guo, Z., et al. 2021. EMBO Rep. 22: e51944. PMID: 34018302
11. La lactato deshidrogenasa A está implicada en la patogénesis del linfoma de células B a través de la regulación de la vía de señalización FER.  |  Feng, X., et al. 2024. Biofactors. 50: 1024-1038. PMID: 38516823
12. La familia c-Fes de las proteína-tirosina quinasas.  |  Smithgall, TE., et al. 1998. Crit Rev Oncog. 9: 43-62. PMID: 9754447

Los anticuerpos monoclonales para dianas proteicas de mamíferos y no mamíferos representan esencialmente todas las dianas cubiertas por los anticuerpos policlonales. Más de 8.300 de nuestros anticuerpos se ofrecen como conjugados ImmunoCruz^® lo que elimina la necesidad de un anticuerpo secundario.

Los anticuerpos de Santa Cruz Biotechnology tienen más de 360.000 citas de investigación. Los anticuerpos Anti-Fer Antibody (C-1) tienen 0 citas en diversas publicaciones científicas.

Los anticuerpos primarios como Anti-Fer Antibody (C-1) para proteínas diana de mamíferos se recomiendan para la detección de diversas especies de mamíferos, principalmente de ratón, rata y humanos. Muchos anticuerpos de mamíferos también son ideales para la investigación veterinaria y reaccionan con proteínas diana ovinas, porcinas, caprinas, felinas, caninas, bovinas y equinas. Los anticuerpos monoclonales primarios de Santa Cruz Biotechnology son adecuados para aplicaciones de investigación en laboratorio y no están destinados a uso diagnóstico o terapéutico.

Fer Anticuerpo (C-1) Especificaciones

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Clasificación: Anticuerpo primario

Clonalidad: Anticuerpo monoclonal

Isotipo del anticuerpo: IgG_2a lambda light chain

Aminoácidos: /%amino_acidos%/

Objetivo del epítopo: Fer

Especie de epítopo: human

Reactividad/Detección del producto: /%reactividad_del_producto%/

Reactividad/Detección de especies: /%reactividad_especies_producto%/

Reactividad adicional en mamíferos: N/A

Reactividad no mamífera adicional: N/A

Aplicaciones: WB, IP, IF, ELISA

Información de vialización: Each vial contains 200 µg IgG_2a lambda light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citaciones de la investigación: 0 citas en diversas publicaciones científicas

Conjugados/formas disponibles por Fer Anticuerpo (C-1):

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