FARSLA Anticuerpo (L-8): sc-100987

El anticuerpo FARSLA (L-8) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG1 de cadena ligera kappa que detecta la proteína FARSLA de origen humano mediante western blotting (WB), inmunoprecipitación (IP) y ensayo inmunoenzimático (ELISA). El anticuerpo anti-FARSLA (L-8) está disponible en forma no conjugada. La FARSLA, también conocida como FRSA, CML33, FARSL o subunidad alfa de la fenilalanil-ARNt sintetasa (PheHA), desempeña un papel crucial en la síntesis de proteínas como miembro de la familia de las aminoacil-ARNt sintetasas de clase II. El anticuerpo FARSLA (L-8) reconoce una proteína localizada principalmente en el citoplasma, donde FARSLA funciona como un heterodímero compuesto por una subunidad α catalítica y una subunidad β reguladora. La subunidad α es esencial para formar el bolsillo de unión de aminoácidos, mediar en la unión de ATP/aminoacil adenilato e interactuar con el tallo aceptor del ARNt, lo que es vital para la traducción precisa de la información genética en proteínas. FARSLA se expresa en gran medida en las células proliferantes de la médula ósea y actúa de forma dependiente del ciclo celular y de la diferenciación, lo que subraya su importancia en el crecimiento y el desarrollo celulares. La capacidad de FARSLA para garantizar la correcta aminoacilación del ARNt es crítica para mantener la fidelidad de la síntesis proteica, que es fundamental para la función celular y la respuesta a los cambios fisiológicos.

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FARSLA Anticuerpo (L-8) Referencias:

1. Fenilalanil-ARNt sintetasa humana: clonación, caracterización de las secuencias de aminoácidos deducidas en términos de dominios estructurales y expresión regulada coordinadamente de las subunidades alfa y beta en células de leucemia mieloide crónica.  |  Rodova, M., et al. 1999. Biochem Biophys Res Commun. 255: 765-73. PMID: 10049785
2. Clonación del ADNc que codifica la proteína similar a la subunidad alfa reguladora de la fenilalanil ARNt sintetasa, cuya expresión se regula a la baja durante la diferenciación.  |  Zhou, X., et al. 1999. Gene. 233: 13-9. PMID: 10375616
3. Clonación y expresión de la fenilalanil-ARNt sintetasa humana en Escherichia coli: estudio comparativo de enzimas recombinantes purificadas.  |  Moor, N., et al. 2002. Protein Expr Purif. 24: 260-7. PMID: 11858721
4. Las fenilalanil-ARNt sintetasas tetraméricas procariotas y eucariotas muestran conservación del modo de unión del extremo CCA del ARNt(Phe).  |  Moor, N., et al. 2003. Biochemistry. 42: 10697-708. PMID: 12962494
5. La fenilalanil-ARNt sintetasa contiene un dominio de unión a ARN prescindible que contribuye a la edición del aminoacil-ARNt no reconocido.  |  Roy, H. and Ibba, M. 2006. Biochemistry. 45: 9156-62. PMID: 16866361
6. La estructura cristalina del complejo ternario de fenilalanil-ARNt sintetasa con tRNAPhe y un análogo de fenilalanil-adenilato revela un cambio conformacional del extremo CCA.  |  Moor, N., et al. 2006. Biochemistry. 45: 10572-83. PMID: 16939209
7. FrsA funciona como una descarboxilasa independiente de cofactores para controlar el flujo metabólico.  |  Lee, KJ., et al. 2011. Nat Chem Biol. 7: 434-6. PMID: 21623357
8. Evidencia computacional, estructural y cinética de que Vibrio vulnificus FrsA no es una piruvato descarboxilasa independiente de cofactores.  |  Kellett, WF., et al. 2013. Biochemistry. 52: 1842-4. PMID: 23452154
9. Caroline Drummond MBE, Hon DSc, NSch, FRAgS, FIAgM, FRSA, FSB, CEnv, BSc (Hons) Agric.  |  Dennis, C. 2022. Nutr Bull. 47: 374-375. PMID: 36045108
10. Aumento de las tasas de carga de ARNt mediante la modificación del complejo enzima-aminoacil-adenilato de la fenilalanil-ARNt sintetasa.  |  Ibba, M., et al. 1995. FEBS Lett. 358: 293-6. PMID: 7843418
11. Conservación en la evolución para una pequeña fenilalanil-tRNA sintetasa monomérica de los nucleótidos de reconocimiento del tRNA(Phe) y del sitio de aminoacilación inicial.  |  Aphasizhev, R., et al. 1996. Biochemistry. 35: 117-23. PMID: 8555164
12. La expresión de un gen que codifica una proteína similar a la ARNt sintetasa aumenta en células tumorigénicas de leucemia mieloide humana y depende de la fase del ciclo celular y de la diferenciación.  |  Sen, S., et al. 1997. Proc Natl Acad Sci U S A. 94: 6164-9. PMID: 9177188