Eps15 Anticuerpo (G-3): sc-374578

La elucidación del mecanismo por el cual los receptores tirosina quinasa (RTKs) modulan la fisiología celular en respuesta a estímulos es crucial para comprender la regulación del crecimiento. Los errores en las vías de señalización de los RTKs pueden resultar en la transformación celular y, en última instancia, en cáncer. Se han descrito dos nuevos sustratos del receptor del factor de crecimiento epidérmico designados como sustratos de la vía del receptor del factor de crecimiento epidérmico 8 y 15, o Eps8 y Eps15. Eps8 y Eps15 se fosforilan en tirosina después de la estimulación con EGF. La sobreexpresión de Eps15 en células NIH/3T3 causa transformación celular, lo que implica su participación en la regulación de la proliferación celular. Eps15 es capaz de unirse a la porción amino terminal de Crk a través de un dominio rico en prolina conservado, característico de todas las proteínas que se unen a Crk. La sobreexpresión de Eps8 tanto en fibroblastos como en células hematopoyéticas resulta en una respuesta mitogénica aumentada a EGF. Se ha demostrado que Eps8 se asocia con el receptor del factor de crecimiento epidérmico a pesar de su falta de un dominio SH2 funcional. Una caracterización adicional sugiere que la proteína tiene tanto un dominio PH como un dominio SH3, cuya importancia funcional aún no se conoce.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

Eps15 Anticuerpo (G-3) Referencias:

1. Eps15 media en el tráfico de vesículas desde la red trans-Golgi a través de una interacción con el adaptador de clatrina AP-1.  |  Chi, S., et al. 2008. Mol Biol Cell. 19: 3564-75. PMID: 18524853
2. El reclutamiento diferenciado de Eps15 a través de su dominio coiled-coil es necesario para la regulación descendente eficiente del receptor tirosina quinasa met.  |  Parachoniak, CA. and Park, M. 2009. J Biol Chem. 284: 8382-94. PMID: 19109251
3. Fosforilación de la proteína adaptadora endocítica Eps15 mediada por p38.  |  Zhou, Y., et al. 2014. FEBS Lett. 588: 131-7. PMID: 24269888
4. Reclutamiento dependiente del dominio UIM de la proteína adaptadora endocítica Eps15 a endosomas enriquecidos en ubiquitina.  |  Gucwa, AL. and Brown, DA. 2014. BMC Cell Biol. 15: 34. PMID: 25260758
5. La sobreexpresión de EPS15 es un factor pronóstico favorable en el cáncer de mama.  |  Dai, X., et al. 2015. Mol Biosyst. 11: 2978-85. PMID: 26289382
6. El aumento de la expresión de Eps15 homology domain 1 y RAB11FIP3 regula la progresión del cáncer de mama a través de la promoción del reciclaje del receptor del factor de crecimiento epitelial.  |  Tong, D., et al. 2017. Tumour Biol. 39: 1010428317691010. PMID: 28215104
7. La interacción de Rab11-FIP2 fosforilado con Eps15 regula la composición de la unión apical.  |  Lapierre, LA., et al. 2017. Mol Biol Cell. 28: 1088-1100. PMID: 28228550
8. Funciones celulares y atributos intrínsecos de las proteínas que contienen el dominio homológico Eps15 de unión a ATP.  |  Bhattacharyya, S. and Pucadyil, TJ. 2020. Protein Sci. 29: 1321-1330. PMID: 32223019
9. El aumento de CSNK1A1 inducido por ITGB5 confiere al carcinoma hepatocelular resistencia al sorafenib in vivo mediante la alteración del complejo EPS15/EGFR.  |  Gu, L., et al. 2023. Pharmacol Res. 192: 106789. PMID: 37149115
10. La interacción AP-2/Eps15 es necesaria para la endocitosis mediada por receptores.  |  Benmerah, A., et al. 1998. J Cell Biol. 140: 1055-62. PMID: 9490719

El anticuerpo Eps15 preferido es el Anticuerpo Eps15 (E-3): sc-390259.