La familia DnaJ es una de las más grandes de todas las familias de chaperonas y ha evolucionado con diversas localizaciones celulares y funciones. La presencia del dominio J define a una proteína como miembro de la familia DnaJ. Las proteínas inducidas por el shock térmico DnaJ son de la bacteria Escherichia coli y están bajo el control de la proteína reguladora htpR. Las proteínas DnaJ desempeñan un papel crítico en la máquina de chaperonas HSP 70 al interactuar con HSP 70 para estimular la hidrólisis de ATP. Las proteínas contienen regiones ricas en cisteína que están compuestas por dedos de zinc que forman un dominio de unión de péptidos responsable de la función de chaperona. Las proteínas DnaJ son mediadores importantes de la proteólisis y están involucradas en la regulación de la degradación de proteínas, la exocitosis y la endocitosis. DnaJC10 (miembro 10 de la subfamilia C homóloga de DnaJ), también conocida como ERdj5 (proteína residente en el ER) o macrothioredoxina, es una co-chaperona del retículo endoplásmico que puede desempeñar un papel en el plegamiento de proteínas y la translocación a través de la membrana del retículo endoplásmico.
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Información sobre pedidos
Nombre del producto | Número de catálogo | UNIDAD | Precio | CANTIDAD | Favoritos | |
DnaJC10 Anticuerpo (66.7) | sc-100713 | 50 µg/0.5 ml | $333.00 |