DaRS Anticuerpo (H-3): sc-393275

El anticuerpo DaRS (H-3) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG1 κ que detecta la proteína DaRS de origen humano, de ratón y de rata mediante las técnicas de WB, IP, IF, IHC(P) y ELISA. El anticuerpo DaRS (H-3) está disponible en forma no conjugada, así como en múltiples formas conjugadas, incluyendo agarosa, HRP, PE, FITC y múltiples conjugados de Alexa Fluor®. Las aminoacil-ARNt sintetasas son una familia de enzimas que catalizan la aminoacilación específica del ARNt cognado en el paso inicial de la biosíntesis de proteínas dependiente del ribosoma. DaRS es parte de un complejo multisubunitario de aminoacil-ARNt sintetasas y está involucrado en la transferencia de Asp-ARNt a EF-1 α1 (factor de elongación alfa 1). El extremo N-terminal de DaRS en vertebrados es una estructura recién evolucionada que contiene una hélice anfifílica putativa y es diferente entre diferentes especies. La extensión N-terminal actúa como un interruptor que, cuando está en su forma estirada, reduce la tasa de disociación de Asp-ARNt de DaRS, proporcionando así suficiente tiempo para que EF-1 α1 interactúe con Asp-ARNt. Esto sugiere que el extremo N-terminal de DaRS juega un papel crítico en su función catalítica. DaRS contiene dos sitios de fosforilación, forma homodímeros y se localiza en el citoplasma.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

DaRS Anticuerpo (H-3) Referencias:

1. Red de interacción de aminoacil-ARNt sintetasas humanas y subunidades del complejo del factor de elongación 1.  |  Sang Lee, J., et al. 2002. Biochem Biophys Res Commun. 291: 158-64. PMID: 11829477
2. Estructura de la extensión N-terminal de la aspartil-ARNt sintetasa humana: implicaciones para su función biológica.  |  Cheong, HK., et al. 2003. Int J Biochem Cell Biol. 35: 1548-57. PMID: 12824064
3. Ingeniería de la aspartil-ARNt sintetasa de mamífero para sondear las características estructurales que median en su asociación con el complejo multisintetasa.  |  Mirande, M., et al. 1992. Eur J Biochem. 203: 459-66. PMID: 1735430
4. Desarrollo y validación de la Dimensional Anhedonia Rating Scale (DARS) en una muestra comunitaria y en individuos con depresión mayor.  |  Rizvi, SJ., et al. 2015. Psychiatry Res. 229: 109-19. PMID: 26250147
5. Secuencia de ADNc, estructura primaria prevista y hélice anfifílica en evolución de la aspartil-ARNt sintetasa humana.  |  Jacobo-Molina, A., et al. 1989. J Biol Chem. 264: 16608-12. PMID: 2674137
6. Propiedades de la aspartil-ARNt sintetasa de levadura truncada N-terminal y características estructurales del dominio escindido.  |  Lorber, B., et al. 1988. Eur J Biochem. 174: 155-61. PMID: 3286258
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8. Radioterapia de intensidad modulada optimizada para la disfagia frente a radioterapia de intensidad modulada estándar en pacientes con cáncer de cabeza y cuello (DARS): un ensayo de fase 3, multicéntrico, aleatorizado y controlado.  |  Nutting, C., et al. 2023. Lancet Oncol. 24: 868-880. PMID: 37423227
9. DARS-AS1: Un regulador oncogénico vital de LncRNA con potencial para el pronóstico y la terapia del cáncer.  |  Shu, J., et al. 2024. Int J Med Sci. 21: 571-582. PMID: 38322590
10. LncRNA DARS-AS1 en cánceres humanos: Una revisión exhaustiva de su potencia como biomarcador y diana terapéutica.  |  Dang, Q. 2024. Gene. 923: 148566. PMID: 38762015
11. Expresión de la aspartil-ARNt sintetasa humana en Escherichia coli. Análisis funcional de la hélice anfifílica putativa N-terminal.  |  Escalante, C. and Yang, DC. 1993. J Biol Chem. 268: 6014-23. PMID: 8449960
12. Aspartyl-tRNA sintetasa de rata: análisis funcional in vitro de su ensamblaje en el complejo multisintetasa.  |  Agou, F. and Mirande, M. 1997. Eur J Biochem. 243: 259-67. PMID: 9030747

Los anticuerpos monoclonales para dianas proteicas de mamíferos y no mamíferos representan esencialmente todas las dianas cubiertas por los anticuerpos policlonales. Más de 8.300 de nuestros anticuerpos se ofrecen como conjugados ImmunoCruz^® lo que elimina la necesidad de un anticuerpo secundario.

Los anticuerpos de Santa Cruz Biotechnology tienen más de 360.000 citas de investigación. Los anticuerpos Anti-DaRS Antibody (H-3) tienen 2 citas en diversas publicaciones científicas.

Los anticuerpos primarios como Anti-DaRS Antibody (H-3) para proteínas diana de mamíferos se recomiendan para la detección de diversas especies de mamíferos, principalmente de ratón, rata y humanos. Muchos anticuerpos de mamíferos también son ideales para la investigación veterinaria y reaccionan con proteínas diana ovinas, porcinas, caprinas, felinas, caninas, bovinas y equinas. Los anticuerpos monoclonales primarios de Santa Cruz Biotechnology son adecuados para aplicaciones de investigación en laboratorio y no están destinados a uso diagnóstico o terapéutico.

DaRS Anticuerpo (H-3) Especificaciones

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Clasificación: Anticuerpo primario

Clonalidad: Anticuerpo monoclonal

Isotipo del anticuerpo: IgG₁ kappa light chain

Aminoácidos: /%amino_acidos%/

Objetivo del epítopo: DaRS

Especie de epítopo: human

Reactividad/Detección del producto: /%reactividad_del_producto%/

Reactividad/Detección de especies: /%reactividad_especies_producto%/

Reactividad adicional en mamíferos: N/A

Reactividad no mamífera adicional: N/A

Aplicaciones: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Información de vialización: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citaciones de la investigación: 2 citas en diversas publicaciones científicas

Conjugados/formas disponibles por DaRS Anticuerpo (H-3):

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