Cdc2L5 Anticuerpo (ZZ08): sc-81837

El anticuerpo Cdc2L5 (ZZ08) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG1 κ que detecta la proteína Cdc2L5 de origen ratón, rata y humano por WB, IP, IF y ELISA. Este anticuerpo está disponible como anticuerpo anti-Cdc2L5 no conjugado. El ciclo de división celular eucariota consiste en una serie de secuencias controladas por genes que involucran quinasas dependientes de ciclinas (Cdks) y proteínas de control del ciclo celular (Cdc). Cdc2L5 (ciclo de división celular 2 similar a 5), también conocida como CHED o CDC2L, es un miembro de la familia de quinasas de proteínas serina/treonina dependientes de ciclinas que desempeña un papel en la diferenciación celular y la apoptosis. Se expresa en el hígado, cerebro y músculo, y se cree que controla eventos clave en el ciclo mitótico y puede estar involucrado en el desarrollo de células sanguíneas. Debido a su papel en la mitosis, la sobreexpresión de Cdc2L5 está implicada en el desarrollo de tumores de neuroblastoma y glioblastoma, lo que sugiere un posible papel de Cdc2L5 en la carcinogénesis. Cdc2L5 contiene un dominio de quinasa de proteínas y se expresa como dos isoformas diferentes producidas por eventos de empalme alternativo.

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Cdc2L5 Anticuerpo (ZZ08) Referencias:

1. Una nueva subfamilia de quinasas de alta masa molecular relacionadas con CDC2 con motivos PITAI/VRE.  |  Marqués, F., et al. 2000. Biochem Biophys Res Commun. 279: 832-7. PMID: 11162436
2. Bacillus subtilis CheD es una enzima modificadora de quimiorreceptores necesaria para la quimiotaxis.  |  Kristich, CJ. and Ordal, GW. 2002. J Biol Chem. 277: 25356-62. PMID: 12011078
3. CDC2L5, una cinasa tipo Cdk con dominio RS, interactúa con la proteína p32 asociada a ASF/SF2 y afecta al splicing in vivo.  |  Even, Y., et al. 2006. J Cell Biochem. 99: 890-904. PMID: 16721827
4. CDK13/CDC2L5 interactúa con ciclinas de tipo L y regula el splicing alternativo.  |  Chen, HH., et al. 2007. Biochem Biophys Res Commun. 354: 735-40. PMID: 17261272
5. Clonación e inhibición con oligodesoxinucleótidos antisentido de un homólogo humano de cdc2 necesario en la hematopoyesis.  |  Lapidot-Lifson, Y., et al. 1992. Proc Natl Acad Sci U S A. 89: 579-83. PMID: 1731328
6. Dirigir covalentemente residuos de cisteína remotos para desarrollar inhibidores de CDK12 y CDK13.  |  Zhang, T., et al. 2016. Nat Chem Biol. 12: 876-84. PMID: 27571479
7. Diana terapéutica de CDK12/CDK13 en cáncer de mama triple negativo.  |  Quereda, V., et al. 2019. Cancer Cell. 36: 545-558.e7. PMID: 31668947
8. La inhibición dual de CDK12/CDK13 se dirige tanto a las células tumorales como a las inmunitarias en el cáncer de ovario.  |  Cheng, L., et al. 2022. Cancer Res. 82: 3588-3602. PMID: 35857807
9. La CDK13 fosforila la maquinaria de traducción y promueve la síntesis de proteínas tumorigénicas.  |  Wu, C., et al. 2023. Oncogene. 42: 1321-1330. PMID: 36882522
10. Las mutaciones oncogénicas de CDK13 impiden la vigilancia del ARN nuclear.  |  Insco, ML., et al. 2023. Science. 380: eabn7625. PMID: 37079685
11. CDK13 promueve la deposición de lípidos y la progresión del cáncer de próstata al estimular la modificación m5C del ARNm de ACC1 mediada por NSUN5.  |  Zhang, Y., et al. 2023. Cell Death Differ. 30: 2462-2476. PMID: 37845385
12. La pérdida de ARID1A promueve la edición de ARN de la CDK13 de forma dependiente de ADAR1.  |  Zhu, T., et al. 2024. BMC Biol. 22: 132. PMID: 38835016