C3α, C4α y C5α son potentes anafilatoxinas que se liberan durante la activación del complemento, un sistema de interacciones específicas entre proteínas de superficie y ligandos que ayuda en la eliminación de patógenos en células de linaje hematopoyético. El precursor del complemento C5 contiene la anafilatoxina C5α. La secreción de C3α y C5α se correlaciona con fenotipos fisiopatológicos como el asma y la meningitis bacteriana. La unión de estas proteínas a sus receptores acoplados a proteínas G respectivos (C3αR, C5αR), que están presentes en la superficie de los leucocitos mieloides, induce eventos proinflamatorios como la degranulación celular, la contracción del músculo liso, el metabolismo del ácido araquidónico, la liberación de citoquinas, la activación de leucocitos y la quimiotaxis celular. C5αR utiliza la cascada Ras-Raf-ERK1/2, se acopla a las proteínas Gi/G16 y es prevalente en la superficie de hepatocitos, pulmón, músculo liso y células endoteliales. Tras la activación, C3αR y C5αR son susceptibles a la rápida fosforilación mediada por GRK y al direccionamiento a vesículas recubiertas de clatrina. El precursor de C5 es procesado primero mediante la eliminación de cuatro residuos básicos, formando dos cadenas, α y β, unidas por un enlace disulfuro. La convertasa de C5 activa C5 al dividir la cadena α, liberando la anafilatoxina C5α y generando C5β.
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