BoNT/D Anticuerpo (5131): sc-57637

El anticuerpo BoNT/D (5131) es un anticuerpo monoclonal IgG1 de ratón que detecta la proteína BoNT/D de origen C. botulinum mediante western blotting (WB) e inmunofluorescencia (IF). El anticuerpo anti-BoNT/D (5131) está disponible en formato no conjugado, proporcionando a los investigadores una herramienta fiable para el estudio de esta neurotoxina crítica. El botulismo, una enfermedad paralítica rara pero grave, está causado por la potente toxina nerviosa producida por la bacteria anaerobia Clostridium botulinum. Es esencial comprender la función de la proteína BoNT/D, ya que ésta desempeña un papel fundamental en la patogénesis del botulismo al escindir la VAMP-2, un componente clave del complejo SNARE necesario para la fusión de las vesículas sinápticas. Esta escisión interrumpe la liberación de acetilcolina, provocando una parálisis flácida, lo que subraya la importancia de la BoNT/D en la transmisión neuromuscular. Las cepas del serotipo D de Clostridium botulinum suelen producir dos complejos de toxinas estables: la toxina M, que consta de neurotoxina y hemaglutinina no tóxica, y la toxina L, que incluye la toxina M junto con subcomponentes de hemaglutinina. La interacción entre BoNT/D y VAMP-2 se ve facilitada por una interacción hidrofóbica con el motivo V1 durante el proceso de escisión, lo que pone de relieve los intrincados mecanismos moleculares que subyacen a los efectos neurotóxicos de este patógeno.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

BoNT/D Anticuerpo (5131) Referencias:

1. Reconstitución in vitro de la toxina progenitora tipo D de Clostridium botulinum.  |  Kouguchi, H., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 2650-6. PMID: 11713244
2. Estructura completa de la subunidad del complejo de la toxina de tipo D de Clostridium botulinum mediante ensamblaje intermedio con componentes no tóxicos.  |  Mutoh, S., et al. 2003. Biochemistry. 42: 10991-7. PMID: 12974634
3. Caracterización del complejo de toxinas producido por una cepa única de Clostridium botulinum serotipo D 4947.  |  Hasegawa, K., et al. 2004. Protein J. 23: 371-8. PMID: 15517984
4. La neurotoxina botulínica de tipo D permite la entrega citosólica de proteínas de carga enzimáticamente activas a las neuronas a través de intermediarios de translocación desplegados.  |  Bade, S., et al. 2004. J Neurochem. 91: 1461-72. PMID: 15584922
5. Caracterización de la interacción entre subunidades del complejo de toxina botulínica producido por el serotipo D mediante susceptibilidad triptica de los componentes aislados y de las formas complejas.  |  Suzuki, T., et al. 2005. Microbiology (Reading). 151: 1475-1483. PMID: 15870457
6. La región transmembrana C-terminal de la sinaptobrevina se une a la sinaptofisina de las vesículas sinápticas adultas.  |  Yelamanchili, SV., et al. 2005. Eur J Cell Biol. 84: 467-75. PMID: 15900706
7. Estructura de la cadena ligera de la neurotoxina botulínica tipo D a resolución de 1,65 A: repercusiones sobre la especificidad del sustrato VAMP-2.  |  Arndt, JW., et al. 2006. Biochemistry. 45: 3255-62. PMID: 16519520
8. Efecto protector del toxoide botulínico C/D mosaico contra el botulismo aviar.  |  Takeda, M., et al. 2006. J Vet Med Sci. 68: 325-30. PMID: 16679722
9. [Estructura y función de la toxina botulínica].  |  Fujii, N. 1995. Hokkaido Igaku Zasshi. 70: 19-28. PMID: 7744367