β-Adaptin Anticuerpo (100/1): sc-58226

El anticuerpo β-Adaptina (100/1) es un anticuerpo monoclonal IgG1 de ratón que detecta la β-Adaptina en muestras de ratón, rata y humanos a través de aplicaciones como western blotting (WB), inmunoprecipitación (IP) e inmunofluorescencia (IF). La β-adaptina desempeña un papel crucial en el proceso de endocitosis mediado por clatrina, que es esencial para la internalización de proteínas y lípidos de membrana, regulando así diversas funciones celulares, como la captación de nutrientes y la transducción de señales. La β-Adaptina se localiza principalmente en el lado citoplasmático de la membrana plasmática, donde la β-Adaptina interactúa con la clatrina y otras proteínas adaptadoras para formar fosas recubiertas de clatrina, facilitando la formación de vesículas que transportan carga al interior de la célula. El correcto funcionamiento de la β-Adaptina es vital para mantener la homeostasis celular y garantizar una comunicación eficaz entre las células, ya que las alteraciones de este proceso pueden provocar diversas enfermedades, como trastornos neurodegenerativos y cáncer. El anticuerpo anti-β-Adaptina (100/1) es una herramienta inestimable para los investigadores que estudian la dinámica de la endocitosis y sus implicaciones en la salud y la enfermedad, ya que proporciona una detección y caracterización fiables de la β-Adaptina en diversos entornos experimentales.

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β-Adaptin Anticuerpo (100/1) Referencias:

1. Expresión de una nueva variante de empalme del ARNm de la subunidad beta adaptina en testículos humanos.  |  Zhang, XD., et al. 2005. Asian J Androl. 7: 179-88. PMID: 15897975
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3. Beta-COP, una proteína de 110 kd asociada a vesículas no recubiertas de clatrina y al complejo de Golgi, muestra homología con la beta-adaptina.  |  Duden, R., et al. 1991. Cell. 64: 649-65. PMID: 1840503
4. Subunidad de la cubierta de vesículas no recubiertas de clatrina derivadas del Golgi con homología a la proteína beta-adaptina de la cubierta de vesículas recubiertas de clatrina.  |  Serafini, T., et al. 1991. Nature. 349: 215-20. PMID: 1898984
5. Una única β adaptina contribuye a los complejos AP1 y AP2 y a la función clatrina en Dictyostelium.  |  Sosa, RT., et al. 2012. Traffic. 13: 305-16. PMID: 22050483
6. Una forma dominante-negativa de Arabidopsis AP-3 β-adaptina mejora la homeostasis del pH intracelular.  |  Niñoles, R., et al. 2013. Plant J. 74: 557-68. PMID: 23397991
7. La ausencia de una estructura secundaria estable no es una limitación para los inhibidores fotosensibles de la interacción proteína-proteína β-arrestina/β-Adaptina 2.  |  Martín-Quirós, A., et al. 2015. Chem Biol. 22: 31-7. PMID: 25615951
8. Una nueva formación de complejos adaptina-beta/c-Myc modulada por el estrés oxidativo en el control del ciclo celular en macrófagos y su implicación en la aterogénesis.  |  García-González, V. and Mas-Oliva, J. 2017. Sci Rep. 7: 13442. PMID: 29044181
9. Caracterización de un nuevo miembro de la familia de genes beta-adaptina humanos del cromosoma 22q12, un gen candidato a meningioma.  |  Peyrard, M., et al. 1994. Hum Mol Genet. 3: 1393-9. PMID: 7987321
10. Una beta-adaptina inmunológicamente distinta en las tubulovesículas de las células oxínticas gástricas.  |  Okamoto, CT. and Jeng, YY. 1998. Am J Physiol. 275: C1323-9. PMID: 9814981

El anticuerpo β-Adaptin preferido es el Anticuerpo β-Adaptin (A-5): sc-74423.