ArgRS Anticuerpo (ZB-12): sc-100990

El anticuerpo ArgRS (ZB-12) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgM contra ArgRS (también designado como anticuerpo ArgRS) que detecta la proteína ArgRS de origen humano mediante WB, IP y ELISA. El anticuerpo ArgRS (ZB-12) está disponible como anticuerpo anti-ArgRS no conjugado. La fidelidad de la síntesis de proteínas requiere una discriminación eficiente de los sustratos de aminoácidos por las aminoacil-ARNt sintetasas. ArgRS (arginil-ARNt sintetasa), también conocida como RARS o DALRD1, pertenece a la familia de las sintetasas de aminoacil-ARNt de clase I que incluye las proteínas relacionadas LeuRS, ValRS e IleRS. Estas proteínas son grandes proteínas monoméricas y desempeñan un papel importante en la catalización de la aminoacilación de ARNt por su aminoácido cognado. ArgRS se localiza en el citoplasma y existe como un monómero, pero también puede asociarse con otras sintetasas de ARNt y proteínas auxiliares para formar un complejo multisubunitario. En presencia de ATP, arginina (Arg) y ARNt, ArgRS une Arg a ARNt(Arg) en su sitio activo sintético. Se han descrito dos formas citoplasmáticas de ArgRS en mamíferos, que difieren por la adición de una secuencia de 73 aminoácidos que es necesaria para el ensamblaje de ArgRS en el complejo multisubunitario.

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ArgRS Anticuerpo (ZB-12) Referencias:

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2. Arginil-ARNt sintetasa con secuencia característica KMSK de Bacillus stearothermophilus.  |  Li, J., et al. 2003. Biochem J. 376: 773-9. PMID: 13678419
3. Escherichia coli tRNA(4)(Arg)(UCU) induce una conformación restringida del crucial bucle Omega de la arginil-ARNt sintetasa.  |  Yao, YN., et al. 2004. Biochem Biophys Res Commun. 313: 129-34. PMID: 14672708
4. El factor de interacción con el ARNt p43 se asocia con la arginil-ARNt sintetasa de mamíferos pero no modifica sus propiedades de aminoacilación del ARNt.  |  Guigou, L., et al. 2004. Biochemistry. 43: 4592-600. PMID: 15078106
5. Determinantes en el ARNt para la activación de la arginil-ARNt sintetasa: evidencia de que la flexibilidad del ARNt es necesaria para el mecanismo de ajuste inducido.  |  Guigou, L. and Mirande, M. 2005. Biochemistry. 44: 16540-8. PMID: 16342945
6. Dos formas de arginil-ARNt sintetasa citoplasmática humana producidas a partir de dos inicios de traducción por un único ARNm.  |  Zheng, YG., et al. 2006. Biochemistry. 45: 1338-44. PMID: 16430231
7. Clonación y caracterización de un ADNc que codifica una arginil-ARNt sintetasa humana.  |  Girjes, AA., et al. 1995. Gene. 164: 347-50. PMID: 7590355
8. Clonación y análisis de un ADNc que codifica la arginil-ARNt sintetasa de mamífero, un componente del complejo multisintetasa con una extensión N-terminal hidrofóbica.  |  Lazard, M. and Mirande, M. 1993. Gene. 132: 237-45. PMID: 8224869
9. Ensamblaje macromolecular de las aminoacil-ARNt sintetasas: identificación de interacciones proteína-proteína y caracterización de una proteína central.  |  Quevillon, S., et al. 1999. J Mol Biol. 285: 183-95. PMID: 9878398