APEH Anticuerpo (G-6): sc-376612

El anticuerpo APEH (G-6) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgM κ APEH (también designado como anticuerpo APEH) que detecta la proteína APEH de origen humano, de ratón y de ratas mediante WB, IP, IF y ELISA. El anticuerpo APEH (G-6) está disponible como anticuerpo anti-APEH no conjugado. APEH (Acil-péptido hidrolasa), también conocida como APH, OPH o ACPH, es una proteína citoplasmática de 732 aminoácidos que existe como homotetrámero y funciona para catalizar la hidrólisis de aminoácidos N-terminales acetilados de pequeños péptidos acetilados. Una vez hidrolizado del péptido diana, el aminoácido acetilado es procesado por una aminoacilasa para producir acetato y un aminoácido libre. El gen que codifica el APEH humano se localiza en una región en el cromosoma 3 que se elimina en varios tipos de cáncer, incluyendo el carcinoma de células renales y el carcinoma de células pequeñas de pulmón, lo que sugiere que APEH puede estar involucrado en eventos de transformación tumoral. El cromosoma 3 está compuesto por alrededor de 214 millones de bases que codifican más de 1,100 genes, incluyendo un grupo de genes de receptores de quimiocinas (CKR) y una variedad de loci de genes relacionados con el cáncer humano. Los genes supresores de tumores clave en el cromosoma 3 incluyen aquellos que codifican el mediador de apoptosis RASSF1, el regulador de migración celular HYAL1 y el supresor de angiogénesis SEMA3B.

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APEH Anticuerpo (G-6) Referencias:

1. Investigaciones estructurales sobre la acilpeptido hidrolasa de eritrocitos humanos mediante procedimientos de espectrometría de masas.  |  Scaloni, A., et al. 1999. J Protein Chem. 18: 349-60. PMID: 10395453
2. Acylpeptide hidrolasa: inhibidores y algunos residuos del sitio activo de la enzima humana.  |  Scaloni, A., et al. 1992. J Biol Chem. 267: 3811-8. PMID: 1740429
3. Mecanismo de inhibición de los antibióticos carbapenem sobre la acilpeptido hidrolasa, enzima clave en la interacción con el ácido valproico.  |  Suzuki, E., et al. 2011. Xenobiotica. 41: 958-63. PMID: 21770850
4. La inhibición de la acilpéptido hidrolasa como estrategia dirigida para inducir la desregulación proteasomal.  |  Palmieri, G., et al. 2011. PLoS One. 6: e25888. PMID: 22016782
5. Identificación y caracterización de una nueva acilpéptido hidrolasa de Sulfolobus solfataricus: conocimientos estructurales y funcionales.  |  Gogliettino, M., et al. 2012. PLoS One. 7: e37921. PMID: 22655081
6. Un gen cercano al sitio D3F15S2 en 3p se expresa en el riñón humano normal pero no o sólo a un nivel severamente reducido en 11 de 15 carcinomas primarios de células renales (CCR).  |  Erlandsson, R., et al. 1990. Oncogene. 5: 1207-11. PMID: 2392324
7. El locus DNF15S2 en 3p21 se transcribe en el pulmón normal y en el cáncer de pulmón de células pequeñas.  |  Naylor, SL., et al. 1989. Genomics. 4: 355-61. PMID: 2565880
8. Estudio computacional de la unión competitiva del glucurónido del ácido valproico y los antibióticos carbapenem a la acilpeptido hidrolasa.  |  Ishikawa, T., et al. 2017. Drug Metab Pharmacokinet. 32: 201-207. PMID: 28734645
9. Polimorfismo de la región reguladora del gen APEH (c.-521G>C, rs4855883) como factor predictivo relevante de la mucositis oral inducida por radioterapia y de la supervivencia global en pacientes con cáncer de cabeza y cuello.  |  Brzozowska, A., et al. 2018. Oncotarget. 9: 29644-29653. PMID: 30038710
10. Descubrimiento de una sonda fluorogénica activada enzimáticamente para el perfilado in vivo de la acilaminoacil-péptido hidrolasa.  |  Liu, SY., et al. 2025. Anal Chem. 97: 2204-2213. PMID: 39862163
11. Cartografía de deleción del cromosoma 3p en el cáncer cervical uterino humano.  |  Kohno, T., et al. 1993. Oncogene. 8: 1825-32. PMID: 8099726
12. Secuencia nucleotídica de la enzima liberadora de acilaminoácidos humana.  |  Mitta, M., et al. 1996. DNA Res. 3: 31-5. PMID: 8724851

Los anticuerpos monoclonales para dianas proteicas de mamíferos y no mamíferos representan esencialmente todas las dianas cubiertas por los anticuerpos policlonales. Más de 8.300 de nuestros anticuerpos se ofrecen como conjugados ImmunoCruz^® lo que elimina la necesidad de un anticuerpo secundario.

Los anticuerpos de Santa Cruz Biotechnology tienen más de 360.000 citas de investigación. Los anticuerpos Anti-APEH Antibody (G-6) tienen 1 citas en diversas publicaciones científicas.

Los anticuerpos primarios como Anti-APEH Antibody (G-6) para proteínas diana de mamíferos se recomiendan para la detección de diversas especies de mamíferos, principalmente de ratón, rata y humanos. Muchos anticuerpos de mamíferos también son ideales para la investigación veterinaria y reaccionan con proteínas diana ovinas, porcinas, caprinas, felinas, caninas, bovinas y equinas. Los anticuerpos monoclonales primarios de Santa Cruz Biotechnology son adecuados para aplicaciones de investigación en laboratorio y no están destinados a uso diagnóstico o terapéutico.

APEH Anticuerpo (G-6) Especificaciones

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Clasificación: Anticuerpo primario

Clonalidad: Anticuerpo monoclonal

Isotipo del anticuerpo: IgM kappa light chain

Aminoácidos: /%amino_acidos%/

Objetivo del epítopo: APEH

Especie de epítopo: human

Reactividad/Detección del producto: /%reactividad_del_producto%/

Reactividad/Detección de especies: /%reactividad_especies_producto%/

Reactividad adicional en mamíferos: N/A

Reactividad no mamífera adicional: N/A

Aplicaciones: WB, IP, IF, ELISA

Información de vialización: Each vial contains 200 µg IgM kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citaciones de la investigación: 1 citas en diversas publicaciones científicas

Conjugados/formas disponibles por APEH Anticuerpo (G-6):

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