αA-crystallin Anticuerpo (SUB4): sc-69687

El anticuerpo contra la αA-cristalina (SUB4) es un anticuerpo monoclonal IgG1 de ratón que detecta la αA-cristalina en especies de ratón, rata, humana, bovina y aviar mediante western blotting (WB), inmunoprecipitación (IP), inmunofluorescencia (IF) y ensayo inmunoenzimático (ELISA). El anticuerpo αA-cristalina (SUB4) reconoce a un miembro crucial de la familia de las pequeñas proteínas de choque térmico, implicado específicamente en el mantenimiento de la transparencia y el índice de refracción del cristalino, lo que es vital para una visión adecuada. La αA-cristalina funciona como chaperona molecular, impidiendo la agregación de proteínas desnaturalizadas, aunque no facilitando su renaturalización. La estructura única de la αA-cristalina, que incluye siete regiones proteicas distintas y cuatro motivos homólogos, permite la formación de grandes agregados solubles que estabilizan otras proteínas en condiciones de estrés. La expresión de la αA-cristalina permanece restringida al cristalino, y las mutaciones en el gen de la αA-cristalina pueden provocar cataratas congénitas autosómicas dominantes, lo que pone de relieve su importancia en la salud ocular. El anticuerpo antiαA-cristalina (SUB4) sirve como herramienta esencial para los investigadores que estudian la biología del cristalino, la agregación de proteínas y las patologías relacionadas, proporcionando una detección y un análisis fiables en diversas aplicaciones experimentales.

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αA-crystallin Anticuerpo (SUB4) Referencias:

1. Regiones de interacción alfaA-cristalina en la pequeña proteína de choque térmico, alfaB-cristalina.  |  Sreelakshmi, Y., et al. 2004. Biochemistry. 43: 15785-95. PMID: 15595834
2. La αA-Cristalina se asocia con complejos receptores de α6 integrinas y regula la señalización celular.  |  Menko, AS. and Andley, UP. 2010. Exp Eye Res. 91: 640-51. PMID: 20709056
3. La extensión N-terminal de la βB1-cristalina chaperona el plegamiento de la β-cristalina y coopera con la αA-cristalina.  |  Leng, XY., et al. 2014. Biochemistry. 53: 2464-73. PMID: 24669963
4. Sustratos in vivo de las chaperonas moleculares del cristalino αA-cristalina y αB-cristalina.  |  Andley, UP., et al. 2014. PLoS One. 9: e95507. PMID: 24760011
5. La pequeña proteína de choque térmico αA-cristalina regula negativamente la tumorigénesis pancreática.  |  Liu, J., et al. 2016. Oncotarget. 7: 65808-65824. PMID: 27588467
6. Los aptámeros de ARN dirigidos a la αA-cristalina humana no se unen a la αB-cristalina, y prescinden del dominio α-cristalina.  |  Mallik, PK., et al. 2017. Biochem Biophys Res Commun. 491: 423-428. PMID: 28720498
7. Asp 58 modula la formación de oligómeros de cristalina αA y la función chaperona.  |  Takata, T., et al. 2018. FEBS J. 285: 2263-2277. PMID: 29676852
8. La minichaperona derivada de la αA-cristalina estabiliza la αAG98R-cristalina afectando a su potencial zeta.  |  Phadte, AS., et al. 2018. Mol Vis. 24: 297-304. PMID: 29706763
9. Caracterización de un mutante N-terminal de αA-cristalina αA-R21Q asociado a catarata congénita.  |  Phadte, AS., et al. 2018. Exp Eye Res. 174: 185-195. PMID: 29782825
10. Estructura y oxidación de la chaperona αA-cristalina del cristalino.  |  Kaiser, CJO., et al. 2019. Nat Struct Mol Biol. 26: 1141-1150. PMID: 31792453

El anticuerpo αA-crystallin preferido es el Anticuerpo αA-crystallin (B-2): sc-28306.