ADH Anticuerpo (G-7): sc-133207

El anticuerpo ADH (G-7) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG2a κ que detecta la proteína ADH de origen humano, de ratón y de rata mediante las técnicas de WB, IP, IF, IHC(P) y ELISA. Este anticuerpo está disponible en forma no conjugada, así como en varias formas conjugadas, incluyendo agarosa, HRP, PE, FITC y múltiples conjugados de Alexa Fluor®. La familia de proteínas deshidrogenasas de alcohol metaboliza una amplia variedad de sustratos, incluyendo etanol, retinol, otros alcoholes alifáticos, hidroxiesteroles y productos de peroxidación de lípidos. La deshidrogenasa de alcohol de clase I, que consiste en varios homodímeros y heterodímeros de subunidades alfa, beta y gamma, exhibe una alta actividad para la oxidación de etanol y desempeña un papel importante en el catabolismo del etanol. Tres genes que codifican las subunidades alfa (ADH1A), beta (ADH1B) y gamma (ADH1C) están organizados en tándem en el cromosoma 4q22 como un grupo de genes. La forma alfa de ADH es monomórfica y predominante en los hígados fetales e infantiles, volviéndose menos activa durante la gestación y solo débilmente activa en la edad adulta. Sin embargo, los genes que codifican las subunidades beta y gamma son polimórficos y se expresan fuertemente en los hígados de adultos. Con la coenzima NAD, la ADH cataliza la conversión reversible de alcoholes orgánicos a cetonas o aldehídos. La función fisiológica de la ADH en el hígado es la eliminación del etanol formado por microorganismos en el tracto intestinal.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

ADH Anticuerpo (G-7) Referencias:

1. Actividad de la isoenzima alcohol deshidrogenasa (ADH) en el suero de pacientes con infección por Helicobacter pylori.  |  Jelski, W., et al. 2007. Dig Dis Sci. 52: 1513-6. PMID: 17404875
2. Alcohol deshidrogenasa (ADH) y aldehído deshidrogenasa (ALDH) en las enfermedades cancerosas.  |  Jelski, W. and Szmitkowski, M. 2008. Clin Chim Acta. 395: 1-5. PMID: 18505683
3. Asignación cromosómica del locus del cluster de la alcohol deshidrogenasa al cromosoma humano 4q21-23 mediante hibridación in situ.  |  Tsukahara, M. and Yoshida, A. 1989. Genomics. 4: 218-20. PMID: 2737681
4. Adenosina deshidrogenasa (ADH) elevada y prueba de tuberculina positiva. Primero diagnosticado erróneamente como derrame pleural tuberculoso. Finalmente se demostró como sarcoma mesotelial pleural mediante biopsia toracoscópica. Patología: informe de un caso y revisión de la literatura.  |  Li, WQ., et al. 2019. Clin Lab. 65: PMID: 31625358
5. Niveles de renina, hormona antidiurética (ADH) y receptor de ADH en la pérdida de sal cerebral asociada a la meningitis tuberculosa.  |  Tripathi, A., et al. 2022. Neurol Sci. 43: 3361-3369. PMID: 34988719
6. Mecanismo de las actividades anticancerígenas del telmisartán a través de la focalización en la N-cadherina mediante la imitación de la función ADH-1.  |  Khorsand, M., et al. 2022. J Cell Mol Med. 26: 2392-2403. PMID: 35224849
7. La isoenzima alcohol deshidrogenasa (ADH I) como marcador de colestasis intrahepática del embarazo.  |  Piechota, J., et al. 2022. Sci Rep. 12: 11071. PMID: 35773406
8. Evaluación de la actividad sérica de ADH y ALDH en pacientes con colangitis biliar primaria.  |  Wolszczak-Biedrzycka, B., et al. 2022. Arch Immunol Ther Exp (Warsz). 71: 2. PMID: 36575342
9. Síndrome de secreción inadecuada de ADH asociado a la vortioxetina.  |  Sugunan, S., et al. 2025. BMJ Case Rep. 18: PMID: 40010753
10. Estudios sobre la estructura de las subunidades y el tamaño molecular de las isozimas de la alcohol deshidrogenasa humana determinadas por los diferentes loci, ADH1, ADH2 y ADH3.  |  Smith, M., et al. 1973. Ann Hum Genet. 36: 401-14. PMID: 4748759

Los anticuerpos monoclonales para dianas proteicas de mamíferos y no mamíferos representan esencialmente todas las dianas cubiertas por los anticuerpos policlonales. Más de 8.300 de nuestros anticuerpos se ofrecen como conjugados ImmunoCruz^® lo que elimina la necesidad de un anticuerpo secundario.

Los anticuerpos de Santa Cruz Biotechnology tienen más de 360.000 citas de investigación. Los anticuerpos Anti-ADH Antibody (G-7) tienen 5 citas en diversas publicaciones científicas.

Los anticuerpos primarios como Anti-ADH Antibody (G-7) para proteínas diana de mamíferos se recomiendan para la detección de diversas especies de mamíferos, principalmente de ratón, rata y humanos. Muchos anticuerpos de mamíferos también son ideales para la investigación veterinaria y reaccionan con proteínas diana ovinas, porcinas, caprinas, felinas, caninas, bovinas y equinas. Los anticuerpos monoclonales primarios de Santa Cruz Biotechnology son adecuados para aplicaciones de investigación en laboratorio y no están destinados a uso diagnóstico o terapéutico.

ADH Anticuerpo (G-7) Especificaciones

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Clasificación: Anticuerpo primario

Clonalidad: Anticuerpo monoclonal

Isotipo del anticuerpo: IgG_2a kappa light chain

Aminoácidos: /%amino_acidos%/

Objetivo del epítopo: ADH

Especie de epítopo: human

Reactividad/Detección del producto: /%reactividad_del_producto%/

Reactividad/Detección de especies: /%reactividad_especies_producto%/

Reactividad adicional en mamíferos: N/A

Reactividad no mamífera adicional: N/A

Aplicaciones: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Información de vialización: Each vial contains 200 µg IgG_2a kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citaciones de la investigación: 5 citas en diversas publicaciones científicas

Conjugados/formas disponibles por ADH Anticuerpo (G-7):

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