UGT2B5 Inhibidores

Los inhibidores comunes de UGT2B5 incluyen, pero no se limitan a (±)-Hesperetina CAS 520-33-2, Quercetina CAS 117-39-5, Naringenina CAS 480-41-1, Kaempferol CAS 520-18-3 y Miricetina CAS 529-44-2.

Los inhibidores químicos de la UGT2B5 pueden ejercer sus efectos inhibidores a través de diversos mecanismos, principalmente mediante la unión competitiva al sitio activo de la enzima. El magnesio, un cofactor esencial para la actividad enzimática de la UGT2B5, puede inhibir la proteína cuando está presente en niveles insuficientes, ya que la enzima requiere cantidades adecuadas de magnesio para funcionar. Sin suficiente magnesio, la actividad de la enzima se reduce, lo que conduce a una inhibición de su función. Los flavonoides como la hesperetina, la quercetina, la naringenina y el kaempferol actúan como inhibidores directos al competir con los sustratos naturales por el sitio activo de la UGT2B5. Al unirse al sitio activo, estos compuestos bloquean eficazmente el acceso de los sustratos que deben someterse a la glucuronidación, un proceso vital para el metabolismo y la eliminación de diversos compuestos endógenos y exógenos.

Otros flavonoides, como la miricetina, la baicaleína, la genisteína, la biochanina A, la apigenina, la luteolina y la crisina, inhiben de forma similar el UGT2B5 ocupando su sitio activo. La afinidad estructural de estos inhibidores con el sitio activo de la UGT2B5 les permite unirse de forma competitiva, impidiendo así que la enzima catalice la conjugación del ácido glucurónico con sustratos lipofílicos. Esta unión no sólo obstruye la reacción de glucuronidación que facilita la UGT2B5, sino que también garantiza que la enzima sea incapaz de interactuar con sus sustratos previstos. La diversidad de estas estructuras químicas, pero su capacidad común para inhibir la UGT2B5, pone de relieve la especificidad del sitio activo de la enzima y su susceptibilidad a la inhibición por moléculas que pueden imitar la forma y las propiedades químicas de sus sustratos naturales.