UGT2A1 Inhibidores

Los inhibidores comunes de UGT2A1 incluyen, entre otros, Chrysin CAS 480-40-0, Naringenin CAS 480-41-1, Baicalein CAS 491-67-8, Quercetin CAS 117-39-5 y Wogonin, S. baicalensis CAS 632-85-9.

Los inhibidores químicos de UGT2A1 incluyen una variedad de flavonoides y compuestos polifenólicos que se unen al sitio activo o interactúan con la enzima de tal manera que inhiben su actividad de glucuronidación. La crisina, por ejemplo, es un flavonoide que compite con los sustratos de la UGT2A1 por los sitios de unión de la enzima, impidiendo eficazmente la conjugación de estos sustratos. La naringenina actúa de forma similar, ocupando el sitio activo de la UGT2A1, bloquea el acceso del sustrato y, por tanto, inhibe la actividad de la enzima. El efecto inhibidor de la baicaleína procede de su interacción directa con la UGT2A1, induciendo un cambio conformacional que reduce la eficacia catalítica de la enzima. La quercetina, otro potente flavonoide, inhibe la UGT2A1 al provocar obstáculos estéricos, impidiendo así la unión de sustratos naturales a la enzima. La wogonina, mediante interacción directa, altera la estructura o la función de la UGT2A1, lo que provoca una disminución de la actividad de glucuronidación.

Además, el kaempferol y la epicatequina pueden inhibir la UGT2A1 por inhibición competitiva, ya que se unen al sitio activo e impiden que los sustratos naturales interactúen con la enzima. La curcumina, por su parte, provoca cambios conformacionales en la UGT2A1 al unirse, lo que disminuye la capacidad de la enzima para catalizar la glucuronidación de sus sustratos. La miricetina interactúa directamente con la UGT2A1, lo que puede alterar su sitio activo y reducir la interacción con el sustrato. La genisteína inhibe la UGT2A1 bloqueando el sitio activo, lo que impide que la enzima lleve a cabo sus reacciones normales de glucuronidación. El método de inhibición del resveratrol consiste en unirse al sitio activo de la UGT2A1, reduciendo la actividad mediante la inhibición competitiva con los sustratos naturales. Por último, el ácido elágico es capaz de unirse al sitio activo de la UGT2A1, lo que provoca una disminución de la afinidad por sus sustratos naturales, lo que a su vez reduce la función de glucuronidación de la enzima.