Date published: 2025-11-4

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TMEM248 Inhibidores

Los inhibidores comunes de TMEM248 incluyen, entre otros, Cicloheximida CAS 66-81-9, Rapamicina CAS 53123-88-9, LY 294002 CAS 154447-36-6, Fluorouracilo CAS 51-21-8 y Wiskostatina CAS 1223397-11-2.

Los inhibidores de la TMEM248 son una clase de compuestos químicos diseñados para unirse selectivamente a la proteína transmembrana TMEM248 e inhibir su función. TMEM248, abreviatura de proteína transmembrana 248, es una proteína que, como su nombre indica, atraviesa la membrana de las células y participa en diversos procesos celulares. Los inhibidores dirigidos a esta proteína suelen ser pequeñas moléculas que pueden atravesar la membrana celular para interactuar con la TMEM248. El mecanismo exacto por el que estos inhibidores afectan a la función de la proteína puede variar, pero en general actúan uniéndose a la proteína con gran afinidad, lo que da lugar a la modulación de su actividad. Esta modulación puede afectar al comportamiento natural de la proteína, como su interacción con otros componentes celulares o su papel en el mantenimiento de la homeostasis celular.

El desarrollo y el estudio de los inhibidores de la TMEM248 implican una amplia investigación sobre la estructura y la función de la propia proteína TMEM248. Comprender el papel de la proteína a nivel molecular es crucial para el diseño racional de inhibidores eficaces. Los investigadores utilizan diversas técnicas, como la cristalografía de rayos X, la espectroscopia de resonancia magnética nuclear (RMN) y la modelización computacional, para determinar la estructura tridimensional de la proteína e identificar los posibles sitios de unión de los inhibidores. Una vez identificados los posibles inhibidores, se sintetizan y se someten a diversos ensayos bioquímicos para evaluar su eficacia y especificidad de unión a TMEM248. Estos estudios también se complementan con experimentos biofísicos para analizar la interacción entre la proteína y el inhibidor, lo que incluye evaluar la cinética y termodinámica de unión. Los datos colectivos de estas investigaciones ayudan a comprender cómo interactúan los inhibidores de TMEM248 con la proteína a nivel atómico y qué características estructurales son cruciales para su función.

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