Date published: 2025-9-26

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THAP8 Inhibidores

Inhibidores comunes de THAP8 incluyen, pero no se limitan a 5-Azacitidina CAS 320-67-2, Tricostatina A CAS 58880-19-6, Mitramicina A CAS 18378-89-7, Actinomicina D CAS 50-76-0 y Cicloheximida CAS 66-81-9.

Los inhibidores de THAP8 son entidades químicas diseñadas para interactuar selectivamente con la proteína THAP8, miembro de la familia de proteínas que contienen el dominio THAP (Thanatos-associated protein). Las proteínas THAP son conocidas por su capacidad de unión al ADN, que es crucial para diversas funciones celulares, como la regulación de la expresión génica, la proliferación celular y el mantenimiento de la integridad genómica. El dominio THAP es un dominio conservado de unión al ADN dependiente del zinc, y las proteínas de esta familia se caracterizan por un típico motivo de dedo de zinc C2CH que coordina un ion de zinc necesario para la estabilidad estructural del dominio y su interacción con el ADN.

Los inhibidores dirigidos a THAP8 tienen como objetivo específico modular la actividad de esta proteína. El desarrollo de tales compuestos implica un profundo conocimiento de la estructura de la proteína, sus propiedades de unión al ADN y su papel en los procesos celulares. Mediante técnicas como la determinación estructural de alta resolución y los estudios de acoplamiento molecular, los investigadores pueden identificar regiones críticas de la proteína THAP8 susceptibles de interacciones con moléculas pequeñas. Estas regiones suelen estar implicadas en la capacidad de la proteína para unirse al ADN o interactuar con otras proteínas, por lo que son objetivos potenciales de inhibición. Al unirse a estos sitios, los inhibidores de THAP8 pueden influir en la función de la proteína. El diseño de inhibidores de THAP8 es un proceso complejo que requiere no sólo la identificación de los posibles sitios de unión, sino también la creación de moléculas que puedan encajar en estos sitios con gran afinidad y especificidad. Esto garantiza que los inhibidores puedan modular eficazmente la actividad de THAP8 sin efectos no deseados sobre otras proteínas, especialmente las de la familia THAP, lo que podría dar lugar a resultados celulares no deseados. La selectividad de los inhibidores de THAP8 es de gran importancia para su utilidad en investigación y aplicaciones potencialmente más amplias, dado que cada proteína THAP tiene funciones y papeles reguladores únicos dentro de la célula.

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