TDH Activadores

Los activadores comunes de la TDH incluyen, entre otros, el NAD+, el ácido libre CAS 53-84-9, el ribósido de nicotinamida CAS 1341-23-7, el resveratrol CAS 501-36-0, la metformina CAS 657-24-9 y la berberina CAS 2086-83-1.

La L-treonina deshidrogenasa (TDH) es una enzima que cataliza la conversión dependiente de NAD+ de la treonina en aminoacetona y glicina en presencia de iones de zinc. Esta reacción forma parte de la vía del catabolismo de los aminoácidos, concretamente de la degradación de la treonina a glicina. El subproducto aminoacetona puede convertirse posteriormente en otros metabolitos, que pueden entrar en diversas vías metabólicas, incluida la síntesis de acetil-CoA, una molécula importante en la producción de energía y el metabolismo de los lípidos.En los seres humanos, el gen TDH se localiza en el cromosoma 8 y codifica la proteína TDH. La actividad de la TDH es relativamente baja en los tejidos humanos y no se considera la principal vía de catabolismo de la treonina en humanos. En su lugar, la treonina es catabolizada principalmente por la enzima treonina aldolasa. Sin embargo, en ciertos organismos, como las bacterias y las levaduras, la TDH desempeña un papel importante en el metabolismo de la treonina.

Estructuralmente, la TDH se caracteriza por la presencia de un dominio oxidorreductasa, que se une a NAD+ y contiene el sitio activo para la reacción deshidrogenasa. Las mutaciones o alteraciones de la actividad de la TDH podrían provocar desequilibrios metabólicos. Por ejemplo, en organismos en los que la TDH es una ruta primaria para la degradación de la treonina, las alteraciones en la función de la TDH podrían conducir a la acumulación de treonina o a la deficiencia de metabolitos posteriores, lo que afectaría a la homeostasis metabólica. Por ejemplo, la manipulación de la actividad de la TDH en microorganismos puede utilizarse para controlar la producción de metabolitos que se encuentran en el catabolismo de la treonina, lo que puede tener efectos industriales.