Los activadores de Syne-4 actúan principalmente influyendo en el estado de fosforilación de las proteínas implicadas en la organización del citoesqueleto de actina, un proceso en el que Syne-4 desempeña un papel importante. Varios de estos activadores, incluidos la forskolina y el IBMX, aumentan los niveles de AMPc en las células, que posteriormente activan la proteína cinasa A (PKA). La PKA activada puede fosforilar proteínas implicadas en la organización del citoesqueleto de actina, potenciando indirectamente la actividad de Syne-4. La anisomicina, otro activador, desencadena la vía de la proteína cinasa activada por el estrés (SAPK)/JNK, que participa en la organización del citoesqueleto de actina, potenciando indirectamente la función de Syne-4. El dibutiril-cAMP, un análogo del cAMP permeable a la membrana, consigue un efecto similar activando la PKA.
Ciertos activadores de Syne-4 actúan inhibiendo las proteínas fosfatasas y manteniendo el estado de fosforilación de las proteínas implicadas en la organización del citoesqueleto de actina. El ácido okadaico y la caliculina A inhiben las proteínas fosfatasas 1 y 2A, manteniendo así indirectamente el estado activo de Syne-4 y potenciando su papel en el proceso. La ciclosporina A, un inhibidor de la calcineurina, una fosfatasa, cumple una función similar. Otros activadores, como el H-89, la estaurosporina, la rapamicina y el cloruro de litio, influyen en diferentes quinasas que pueden afectar a la fosforilación de proteínas implicadas en la organización del citoesqueleto de actina, potenciando indirectamente el papel de Syne-4 en este proceso.
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