SVEP1 Inhibidores

Inhibidores comunes de SVEP1 incluyen, pero no se limitan a Actinomycin D CAS 50-76-0, Cycloheximide CAS 66-81-9, Rapamycin CAS 53123-88-9, Wortmannin CAS 19545-26-7 y Tunicamycin CAS 11089-65-9.

Los inhibidores de SVEP1 son una clase de compuestos químicos que se dirigen específicamente e inhiben la actividad de SVEP1 (Sushi, Von Willebrand factor tipo A, EGF, y Pentraxin domain-containing 1), una proteína multidominio de la matriz extracelular. SVEP1 desempeña un papel fundamental en diversos procesos celulares, como la adhesión celular, la organización de los tejidos y la formación de la matriz extracelular. Se expresa predominantemente en tejidos como la piel, los vasos sanguíneos y el sistema cardiovascular en desarrollo, donde contribuye a la integridad estructural y a las funciones de señalización necesarias para el correcto desarrollo y mantenimiento de los tejidos. Los inhibidores de SVEP1 actúan alterando su capacidad de interactuar con otros componentes celulares y de la matriz, como las integrinas u otras moléculas de adhesión, alterando así los procesos de adhesión y comunicación celular dentro de la matriz extracelular. Algunos inhibidores pueden unirse directamente a los dominios Sushi o EGF-like de SVEP1, bloqueando su interacción con receptores celulares o componentes de la matriz extracelular. Otros pueden alterar la conformación de SVEP1, reduciendo su capacidad de organizar o sostener el marco estructural de la matriz extracelular. Al inhibir SVEP1, estos compuestos interrumpen los procesos de comunicación y adhesión celular, cruciales para la arquitectura e integridad de los tejidos. El estudio de los inhibidores de SVEP1 aporta valiosos conocimientos sobre los mecanismos moleculares que rigen la dinámica de la matriz extracelular y las interacciones célula-matriz. Esta investigación profundiza en el conocimiento de cómo proteínas como SVEP1 regulan las propiedades mecánicas y de señalización de los tejidos, contribuyendo al mantenimiento de la homeostasis y la organización tisular en sistemas biológicos complejos.