La forskolina actúa con precisión sobre la enzima adenilato ciclasa, lo que provoca un aumento del AMP cíclico (AMPc), un mensajero secundario fundamental en la activación de la proteína cinasa A (PKA). Esta secuencia de activación prepara el terreno para la fosforilación, una modificación postraduccional esencial en la regulación de la actividad de las proteínas. El IBMX complementa este proceso por su acción inhibidora sobre las fosfodiesterasas, enzimas responsables de la degradación del AMPc, aumentando y prolongando así la señal iniciada por la forskolina.
El sutil compromiso de la genisteína con las tirosina quinasas altera los paisajes de fosforilación, lo que potencialmente conduce a la activación de una variedad de proteínas, incluidas las que no están relacionadas con su función inhibidora primaria. Los ésteres de forbol, como el PMA, activan específicamente la proteína cinasa C (PKC), que fosforila las proteínas diana, mientras que los movilizadores de calcio, como la ionomicina y la tapsigargina, junto con el ionóforo A23187, aprovechan el segundo mensajero universal, el calcio, para iniciar la activación de proteínas a través de las cinasas dependientes de calmodulina. El LY294002 y el U0126 inhiben selectivamente la PI3K y la MEK respectivamente, lo que paradójicamente puede dar lugar a la activación de proteínas diferentes debido a la compleja interacción y los mecanismos compensatorios inherentes a las redes de señalización celular. El PD98059 y el U0126, al dirigirse a MEK, modulan la vía MAPK/ERK, influyendo en el estado de activación de las proteínas aguas abajo.
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