SerpinA1c Inhibidores

Los inhibidores comunes de SerpinA1c incluyen, pero no se limitan a Diflunisal CAS 22494-42-4, Benzamidina CAS 618-39-3, Fenilbutazona CAS 50-33-9, Azul de metileno CAS 61-73-4 y Aprotinina CAS 9087-70-1.

Los inhibidores químicos de SerpinA1c incluyen una variedad de compuestos que se dirigen a la proteína a través de diferentes mecanismos para disminuir su función. El diflunisal es uno de estos inhibidores que se une directamente a la SerpinA1c, bloqueándola en una conformación inactiva. Esta unión impide que SerpinA1c adopte la conformación necesaria para su función normal de inhibidor de proteasas. Del mismo modo, el sulfisoxazol compite con SerpinA1c por sus proteasas diana, disminuyendo eficazmente la probabilidad de la unión normal de SerpinA1c y la subsiguiente inhibición de estas proteasas. La benzamidina actúa compitiendo con las proteasas que SerpinA1c inhibe, lo que resulta en una menor disponibilidad de estas enzimas para que SerpinA1c ejerza su acción inhibidora. La fenilbutazona interactúa con SerpinA1c para inducir un cambio conformacional, impidiendo así la capacidad de la proteína para unirse a las proteasas y llevar a cabo su función inhibidora.

Para completar el arsenal de inhibidores de SerpinA1c, el azul de metileno perturba la actividad de la proteína alterando su estado redox, un aspecto crítico de la función de SerpinA1c. La aprotinina, al unirse a los mismos sitios de la proteasa que la SerpinA1c, inhibe competitivamente la proteína, lo que disminuye su capacidad de funcionar como inhibidor de la proteasa. El ácido elágico y el galato de epigalocatequina se unen a la SerpinA1c y obstruyen su interacción con las proteasas, inhibiendo así directamente su función. La cloroquina impide el proceso de glicosilación esencial para el correcto plegamiento de la SerpinA1c, lo que provoca una disfunción en la actividad de la proteína. El nafamostat, el gabexato y el camostat, todos ellos inhibidores conocidos de la serina proteasa, inhiben indirectamente la SerpinA1c al dirigirse a las proteasas que son sustratos naturales de la SerpinA1c. Al inhibir estas proteasas, reducen el alcance funcional de SerpinA1c para interactuar e inhibir estas enzimas, disminuyendo eficazmente la actividad inhibidora de proteasas global de SerpinA1c dentro de la célula.