RPB2 Inhibidores

Inhibidores comunes de RPB2 incluyen, pero no están limitados a 5-Azacytidine CAS 320-67-2, Trichostatin A CAS 58880-19-6, Mithramycin A CAS 18378-89-7, Retinoic Acid, all trans CAS 302-79-4 y Rapamycin CAS 53123-88-9.

Los inhibidores de RPB2 son compuestos químicos que se dirigen e inhiben la actividad de la segunda subunidad más grande de la ARN polimerasa II (Pol II), conocida como RPB2 (RpoB en algunos análogos procariotas). La ARN polimerasa II es una enzima crucial que interviene en la transcripción del ADN en ARN mensajero (ARNm), desempeñando un papel central en la expresión génica. La subunidad RPB2 contribuye significativamente al núcleo catalítico de la Pol II y es esencial para su correcto funcionamiento, particularmente en la unión al ADN y la elongación de la transcripción del ARN. La inhibición de RPB2 afecta a la estabilidad y la dinámica conformacional de la enzima, lo que puede paralizar la transcripción en etapas críticas. Muchos inhibidores de la RPB2 actúan interactuando con los sitios activos o alostéricos de la subunidad, interfiriendo con su integridad estructural o con su afinidad de unión a los ácidos nucleicos. Estos inhibidores pueden bloquear interacciones clave entre Pol II y el molde de ADN o impedir el reclutamiento eficiente de los factores de transcripción asociados. Los inhibidores de RPB2 pueden ser altamente selectivos, uniéndose únicamente a subdominios concretos dentro de la subunidad RPB2, lo que puede dar lugar a variaciones en la potencia y el mecanismo de inhibición dependiendo de la estructura específica del inhibidor. Dado que RPB2 desempeña un papel conservado en la maquinaria de transcripción de los eucariotas, los inhibidores dirigidos a esta subunidad a menudo proporcionan herramientas valiosas para estudiar aspectos fundamentales de la regulación de la transcripción, permitiendo a los investigadores diseccionar el control afinado de la expresión génica y el procesamiento del ARN a nivel molecular. Estos estudios también contribuyen a una comprensión más amplia de las interacciones enzima-sustrato y de la dinámica estructural de grandes complejos multisubunidad como la ARN polimerasa II.