Date published: 2025-9-12

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RP23-480B19.10 Inhibidores

Los inhibidores comunes de la RP23-480B19.10 incluyen, entre otros, la tricostatina A CAS 58880-19-6, el ácido hidroxámico suberoilanilida CAS 149647-78-9, el butirato sódico CAS 156-54-7, el panobinostat CAS 404950-80-7 y el ácido valproico CAS 99-66-1.

Los inhibidores químicos de la RP23-480B19.10 actúan dirigiéndose al estado de acetilación de esta proteína histona, una modificación postraduccional esencial para la regulación de la estructura y la función de la cromatina. La tricostatina A, el vorinostat, el butirato sódico, el panobinostat, el ácido valproico, el entinostat, la romidepsina, el belinostat, el mocetinostat, el givinostat, la chidamida y la tacedinalina son inhibidores que impiden la desacetilación de RP23-480B19.10, que suele estar mediada por las histonas desacetilasas (HDAC). Al inhibir las HDAC, estas sustancias químicas mantienen la RP23-480B19.10 en un estado acetilado. Esta acetilación reduce la capacidad de la proteína para compactar el ADN dentro de la cromatina, que es una función fundamental de las proteínas histonas. En consecuencia, la acetilación persistente conduce a una estructura de cromatina más abierta, afectando a la función normal de RP23-480B19.10 en la condensación y remodelación de la cromatina.

La tricostatina A y el vorinostat, por ejemplo, son amplios inhibidores de las HDAC que afectan directamente a la capacidad de RP23-480B19.10 para facilitar la compactación de la cromatina al garantizar que la histona permanezca acetilada. El butirato sódico y el ácido valproico, aunque son inhibidores más débiles de las HDAC, siguen contribuyendo significativamente al mantenimiento de la acetilación de las histonas, incluida la RP23-480B19.10. Inhibidores más selectivos como el Entinostat se dirigen a clases específicas de HDACs que probablemente interactúan directamente con RP23-480B19.10, mientras que el Panobinostat es conocido por su potente efecto inhibidor sobre una gama más amplia de HDACs, lo que conduce a una acetilación más pronunciada y a la subsiguiente inhibición de la actividad condensadora de la cromatina. Los distintos perfiles de inhibición de Belinostat, Mocetinostat y Romidepsin también contribuyen al estado de hiperacetilación sostenida de RP23-480B19.10, cada uno con sus interacciones matizadas con las HDAC que regulan los niveles de acetilación de la histona. Por último, inhibidores emergentes como Givinostat, Chidamide y Tacedinaline amplían aún más la gama de herramientas químicas que pueden modular el estado de acetilación de RP23-480B19.10, asegurando que esta proteína histona permanezca en un estado que no favorece la compactación del ADN.

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