RBM35A, también conocida como ESRP1 (epithelial splicing regulatory protein 1), desempeña un papel fundamental en la regulación del splicing alternativo, orquestando las complejas modificaciones postranscripcionales esenciales para la diversidad y funcionalidad de las proteínas en el medio celular. La proteína de unión al ARN navega por el intrincado paisaje del procesamiento del ARN, afirmando su influencia en la maduración y diversidad del ARNm, un proceso fundamental para la función y complejidad celulares.
Las sustancias químicas que modulan las proteínas de unión al ARN, incluida la RBM35A, suelen afectar al procesamiento del ARN y a los procesos de empalme. Por ejemplo, compuestos como los pladienólidos y la espliceostatina A, aunque no se han caracterizado específicamente como activadores de la RBM35A, han demostrado su capacidad para intervenir en el splicing del ARN dirigiéndose al complejo SF3B del espliceosoma. Otros agentes como la isoginkgetina, un compuesto biflavonoide, y derivados como el E7107, aunque de acción general, aportan información sobre la modulación química del empalme y procesamiento del ARN. Estas sustancias químicas, con sus variadas estructuras y mecanismos de acción, ponen de relieve la diversidad y complejidad de los compuestos que potencialmente pueden interactuar con el mundo del procesamiento del ARN y, por extensión, con la actividad de las proteínas de unión al ARN como la RBM35A.
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Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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Spliceostatin A | 391611-36-2 | sc-507481 | 1 mg | $1800.00 | ||
Derivado de una fuente microbiana, se une al complejo SF3B e inhibe el splicing. | ||||||
Isoginkgetin | 548-19-6 | sc-507430 | 5 mg | $225.00 | ||
Compuesto biflavonoide que inhibe el splicing in vitro. | ||||||
FR901464 | 146478-72-0 | sc-507352 | 5 mg | $1800.00 | ||
Producto natural que afecta al splicing dirigiéndose al complejo SF3B. | ||||||
Bleomycin | 11056-06-7 | sc-507293 | 5 mg | $270.00 | 5 | |
Aunque se conoce principalmente como agente que daña el ADN, sus efectos sobre la respuesta celular podrían influir indirectamente en las proteínas de unión al ARN. |