Date published: 2025-10-12

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Psg27 Inhibidores

Inhibidores comunes de Psg27 incluyen, pero no se limitan a Resveratrol CAS 501-36-0, Curcumina CAS 458-37-7, Berberina CAS 2086-83-1, Quercetina CAS 117-39-5 y (-)-Epigalocatequina Galato CAS 989-51-5.

Los inhibidores de Psg27 son una clase de pequeñas moléculas que se caracterizan por su capacidad para inhibir selectivamente la actividad de la proteína codificada por el gen Psg27. La proteína Psg27 forma parte de una familia más amplia de proteínas conocidas como glicoproteínas específicas del embarazo (PSG), que pertenecen a la superfamilia de las inmunoglobulinas y se expresan principalmente durante la gestación. Estos inhibidores están diseñados para unirse específicamente a la Psg27 y modular su actividad, a la que se atribuyen diversas funciones en procesos biológicos. Estructuralmente, los inhibidores de Psg27 son diversos, con sus marcos moleculares a menudo diseñados para encajar en sitios de unión específicos de la proteína Psg27. El mecanismo de los inhibidores de la Psg27 suele consistir en la inhibición competitiva o no competitiva de la actividad de la proteína Psg27, lo que puede interferir en sus interacciones proteína-proteína normales o en las vías de señalización. Al unirse a regiones funcionales clave de la Psg27, estos inhibidores pueden impedir que la proteína desempeñe su papel en procesos biológicos como la señalización celular, la adhesión o la modulación inmunitaria. Las afinidades de unión y las actividades inhibitorias específicas de estos compuestos pueden variar ampliamente, dependiendo de su estructura química y sus modificaciones. Los avances en química médica han permitido diseñar inhibidores de Psg27 muy potentes y selectivos, utilizando técnicas como el diseño de fármacos basado en estructuras y el cribado de alto rendimiento para identificar andamiajes eficaces. Estos compuestos pueden proporcionar herramientas valiosas para sondear la función biológica de Psg27 y avanzar en la comprensión de las funciones fisiológicas y moleculares de las proteínas PSG en general.

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