Prss34 Inhibidores

Los inhibidores comunes de la Prss34 incluyen, entre otros, el E-64 CAS 66701-25-5, el clorhidrato de AEBSF CAS 30827-99-7, el mesilato de gabexato CAS 56974-61-9, el mesilato de nafamostat CAS 82956-11-4 y el hemisulfato de leupeptina CAS 55123-66-5.

Los inhibidores de la Prss34 son un grupo diverso de compuestos que se dirigen principalmente al sitio activo de la proteasa para impedir su función enzimática. Por ejemplo, E-64 actúa uniéndose irreversiblemente al residuo de cisteína del sitio activo de la Prss34, bloqueando así su actividad proteolítica. Del mismo modo, el AEBSF obstaculiza la Prss34 acetilando el grupo hidroxilo del residuo de serina de su sitio activo, con lo que la enzima queda inactiva. El Gabexato Mesilato y el Nafamostato Mesilato funcionan ocupando el sitio activo de la Prss34, ya sea impidiendo el acceso del sustrato o uniéndose reversiblemente al sitio, respectivamente. La versatilidad de estos inhibidores se ejemplifica con el Hemisulfato de Leupeptina, que se dirige a la Prss34 a través de una unión reversible que detiene la catálisis. La aprotinina, otro potente inhibidor, forma un complejo estequiométrico con la Prss34, inhibiendo así su actividad de forma altamente específica.

Además, ciertos inhibidores pueden afectar a la Prss34 aprovechando su entorno bioquímico o la especificidad de su sustrato. El HCl de benzamidina, por ejemplo, imita el estado de transición de los sustratos para inhibir competitivamente la Prss34 en su sitio activo. El ácido tranexámico, aunque se utiliza comúnmente por sus propiedades antifibrinolíticas, también podría competir con los sustratos naturales de la Prss34 en los sitios de unión a la lisina, dando lugar a la inhibición. El fosforamidón, aunque es un inhibidor de la metaloproteasa, podría disminuir indirectamente la actividad funcional de la Prss34 modificando el medio proteolítico y la accesibilidad del sustrato. Se sabe que la quimostatina inhibe las serina proteasas similares a la quimotripsina y puede extender esta inhibición a la Prss34 formando un complejo estrecho en el sitio activo de la enzima. Estos inhibidores, a través de sus mecanismos únicos y específicos, contribuyen eficazmente a la regulación a la baja de la actividad proteolítica de la Prss34.