Los inhibidores de OR4M1 abarcan una variedad de pequeñas moléculas que pueden interactuar con el receptor OR4M1 para modular su actividad. Esta interacción puede producirse a través de varios mecanismos, como la inhibición competitiva, en la que el inhibidor se une directamente al sitio de unión del ligando; la inhibición no competitiva, en la que la unión se produce en un sitio diferente provocando un cambio en la conformación del receptor; o el agonismo inverso, en el que el inhibidor induce un estado que disminuye la actividad basal del receptor. La diversidad estructural de estos inhibidores, que van desde péptidos como el acetato de nafarelina hasta moléculas orgánicas complejas como la clozapina, refleja su capacidad para unirse a diferentes partes del receptor. Cada inhibidor tiene un modo de acción único, pero todos comparten el objetivo común de alterar las vías de señalización mediadas por OR4M1, que desempeña un papel en el metabolismo de la glucosa.
Las sustancias químicas de esta clase pueden alterar la función normal del OR4M1, que actúa como receptor de la hormona asprosina. Al inhibir este receptor, las sustancias químicas pueden cambiar los eventos de señalización descendentes que normalmente conducen a la liberación de glucosa de los hepatocitos. Las estrategias específicas de inhibición de estos compuestos se adaptan a la topografía y dinámica funcional únicas del OR4M1. Por ejemplo, los inhibidores competitivos como el ketoconazol pueden bloquear directamente la unión de la asprosina, mientras que los inhibidores alostéricos como la clorpromazina pueden modificar la respuesta del receptor a la asprosina sin bloquear el sitio de unión del ligando. Mediante estos diversos enfoques, los inhibidores de OR4M1 pueden ejercer sus efectos sobre la actividad del receptor y, en consecuencia, sobre los procesos fisiológicos que regula.