NOS1 Inhibidores
Los inhibidores comunes de la NOS1 incluyen, entre otros, el éster metílico de L-NG-nitroarginina (L-NAME) CAS 51298-62-5, la sal de acetato de L-NG-monometilarginina (L-NMMA) CAS 53308-83-1, la melatonina CAS 73-31-4, el clorhidrato de S-metil-L tiocitrulina CAS 209589-59-3 y el mesilato de bromocriptina CAS 22260-51-1.
La óxido nítrico sintasa 1 (NOS1), también denominada NOS neuronal o nNOS, es una de las tres isoformas de la enzima responsable de la síntesis de óxido nítrico (NO) a partir de L-arginina. El NO es una molécula versátil que interviene en multitud de procesos fisiológicos, como la neurotransmisión, la vasodilatación y la regulación del sistema inmunitario. La NOS1 se localiza principalmente en el sistema nervioso, donde contribuye a la transmisión de señales entre las células nerviosas. Dado su papel en la síntesis de NO, la actividad de la NOS1 puede afectar a varias vías celulares y moleculares, en particular las asociadas a procesos neurofisiológicos.
Los inhibidores de la NOS1 son compuestos que se dirigen específicamente a la NOS1 y reducen su actividad enzimática. Al inhibir la función de la NOS1, estos compuestos disminuyen eficazmente la producción de NO en los tejidos neuronales. Los mecanismos a través de los cuales actúan estos inhibidores pueden ser diversos. Algunos inhibidores pueden unirse directamente al sitio activo de la enzima, impidiendo que catalice la conversión de L-arginina en NO. Otros pueden interactuar con los cofactores de la enzima, haciéndola menos eficiente o totalmente inactiva. Otro grupo de inhibidores podría actuar sobre la expresión génica o la traducción de la proteína NOS1, reduciendo los niveles de la enzima en las células. Las estructuras químicas de estos inhibidores pueden variar mucho, desde pequeñas moléculas orgánicas hasta péptidos o proteínas de mayor tamaño.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
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2-Imino-4-methylpiperidine acetate | 165383-72-2 | sc-202402 sc-202402A | 5 mg 25 mg | $30.00 $90.00 | ||
El acetato de 2-imino-4-metilpiperidina presenta un mecanismo de acción único como modulador selectivo de la NOS1, principalmente por su capacidad para formar enlaces de hidrógeno con residuos de aminoácidos clave en el sitio activo de la enzima. El anillo de piperidina contribuye a su flexibilidad conformacional, mejorando su dinámica de interacción. Además, la fracción de acetato facilita la solvatación, optimizando su reactividad e influyendo en la cinética de producción de óxido nítrico, lo que repercute en las vías de señalización celular. | ||||||
ARL 17477 dihydrochloride | 866914-87-6 | sc-361108 sc-361108A | 10 mg 50 mg | $129.00 $548.00 | ||
El dihidrocloruro de ARL 17477 actúa como modulador selectivo de la NOS1, caracterizado por su capacidad para entrar en interacciones electrostáticas con residuos cargados dentro del sitio activo de la enzima. La forma dihidrocloruro mejora la solubilidad, favoreciendo una difusión eficaz a través de las membranas biológicas. Sus características estructurales únicas permiten ajustes conformacionales específicos, que afinan la actividad catalítica de la enzima e influyen en las cascadas de señalización posteriores. | ||||||
Iromycin A | 213137-53-2 | sc-221763 sc-221763A | 500 µg 1 mg | $444.00 $638.00 | ||
La iromicina A funciona como modulador selectivo de la NOS1, mostrando una dinámica de unión única a través de interacciones hidrofóbicas con residuos de aminoácidos clave. Su conformación estructural facilita una orientación distinta dentro del sitio activo de la enzima, optimizando la cinética de reacción. La capacidad del compuesto para estabilizar estados intermedios aumenta su eficacia en la modulación de la actividad enzimática, influyendo así en la producción de óxido nítrico y las vías de señalización relacionadas. | ||||||
S-Ethyl N-Phenylisothiourea | 19801-34-4 | sc-208326 | 50 mg | $330.00 | ||
La S-etil N-fenilisotiourea actúa como modulador selectivo de la NOS1, caracterizado por su capacidad de formar fuertes enlaces de hidrógeno con residuos específicos del sitio activo de la enzima. Esta interacción altera el paisaje conformacional de la enzima, promoviendo un entorno catalítico único. Las propiedades estéricas del compuesto influyen en la accesibilidad del sustrato, mientras que sus características electrónicas pueden afectar a los procesos de transferencia de electrones, lo que en última instancia repercute en la síntesis de óxido nítrico y en los mecanismos de señalización celular relacionados. | ||||||