La clase química de los inhibidores de Neurabin-II abarca un grupo diverso de compuestos que se dirigen a varias vías celulares para modular indirectamente la función y localización de Neurabin-II, un regulador clave de la dinámica del citoesqueleto de actina. Aunque los inhibidores directos de Neurabin-II pueden no estar bien establecidos, estos compuestos influyen en las vías asociadas con la regulación de Neurabin-II. El CK666 y el CK869 son inhibidores del complejo Arp2/3, crítico para la polimerización de la actina. Al alterar la dinámica de la actina, estos compuestos afectan indirectamente a Neurabin-II, que interactúa con los filamentos de actina. De forma similar, Latrunculina A, Jasplakinolida, SMIFH2, Citocalasina D y Faloidina afectan a la polimerización o estabilidad de la actina, influyendo en la localización de Neurabin-II a través de alteraciones en el citoesqueleto de actina.
La blebbistatina y la ML-7 modulan la actividad de la miosina II, una proteína con la que interactúa la Neurabin-II. La inhibición de la miosina II altera la dinámica de las interacciones Neurabin-II, afectando a su función celular. Además, la Caliculina A inhibe las proteínas fosfatasas, lo que provoca la hiperfosforilación de la Neurabin-II y cambios en su localización e interacciones celulares. El nocodazol altera los microtúbulos, induciendo respuestas celulares que afectan indirectamente a la función de la Neurabin-II. Este variado conjunto de compuestos pone de manifiesto las intrincadas redes reguladoras asociadas a la Neurabin-II.
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