MMP-1 Inhibidores
Los inhibidores comunes de la MMP-1 incluyen, entre otros, el GM 6001 CAS 142880-36-2, el hiclato de doxiciclina CAS 24390-14-5, la actinonina CAS 13434-13-4, el inhibidor de la MMP II CAS 203915-59-7 y el batimastat CAS 130370-60-4.
Los inhibidores de la metaloproteinasa de matriz-1 (MMP-1) constituyen una clase química especializada estratégicamente diseñada para atacar e impedir la actividad catalítica de la MMP-1, una enzima fundamental en el intrincado proceso de degradación de la matriz extracelular (MEC). La matriz extracelular, una compleja red de proteínas y carbohidratos, sirve como andamiaje fundacional que proporciona soporte estructural a los tejidos. Entre sus múltiples funciones, la MEC participa activamente en fenómenos fisiológicos como la remodelación tisular, la cicatrización de heridas y las respuestas inmunitarias.
Los inhibidores de la MMP-1 están meticulosamente diseñados para atacar el sitio activo de la MMP-1, obstruyendo su función catalítica. Esta focalización de precisión tiene como objetivo frenar la descomposición enzimática de los componentes de la MEC catalizada por la MMP-1. En consecuencia, estos inhibidores prometen modular el equilibrio dinámico de las moléculas de la matriz extracelular, influyendo así en aspectos críticos de la integridad tisular y la dinámica celular. La investigación sobre los inhibidores de la MMP-1 representa un empeño académico por profundizar en nuestra comprensión de la intrincada interacción entre las metaloproteinasas de matriz y la homeostasis tisular. Los resultados de esta investigación pueden revelar estrategias novedosas para manipular el recambio de la matriz extracelular y ofrecer vías para explorar la regulación matizada de los procesos biológicos en diversas condiciones fisiológicas y patológicas. La exploración en curso de los inhibidores de la MMP-1 es un testimonio de la búsqueda incesante del conocimiento para desentrañar las complejidades de la dinámica de la matriz extracelular y sus implicaciones para el comportamiento celular y la función tisular.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
4-Aminobenzoyl-Gly-Pro-D-Leu-D-Ala hydroxamic acid | 124168-73-6 | sc-214226 | 5 mg | $275.00 | 1 | |
Este compuesto sintético a base de hidroxamato está creado para inhibir la MMP-1. Su grupo de ácido hidroxámico quela el ion de zinc esencial para la catálisis de la MMP. Esta interacción se produce en el sitio activo de la enzima, lo que impide la escisión del colágeno y la degradación de la matriz extracelular, preservando en última instancia la estructura del tejido. | ||||||
MMP-2 Inhibitor II | 869577-51-5 | sc-354092 | 5 mg | $240.00 | ||
El Inhibidor II de MMP-2 demuestra una especificidad notable para MMP-1 a través de sus interacciones hidrofóbicas únicas con el bolsillo de unión al sustrato de la enzima. La estructura rígida del compuesto aumenta su eficacia de unión, promoviendo la formación de un complejo estable. Además, su perfil cinético revela un patrón de inhibición dependiente del tiempo, lo que sugiere un mecanismo de inicio lento que altera la conformación de la enzima, influyendo así en las vías de señalización descendentes. El distinto comportamiento molecular de este inhibidor subraya su papel en la modulación de la actividad proteolítica. | ||||||
Doxycycline-d6 | 564-25-0 unlabeled | sc-218274 | 1 mg | $16500.00 | ||
El mecanismo por el que la Doxiciclina-d6 inhibe la MMP-1 es probablemente similar al de otros antibióticos de tetraciclina. Se sabe que las tetraciclinas se unen al ion cinc presente en el sitio activo de las MMP, incluida la MMP-1. | ||||||
Keracyanin chloride | 18719-76-1 | sc-228384 | 1 mg | $40.00 | 1 | |
El mecanismo exacto de cómo el cloruro de keracianina inhibe la MMP-1 puede no estar totalmente dilucidado, pero es probable que implique interacciones con el sitio activo de la enzima o con regiones reguladoras. Al igual que otros inhibidores de las MMP, el cloruro de keracianina puede unirse al ion de zinc presente en el sitio catalítico de la MMP-1, interfiriendo en su capacidad para escindir el colágeno y degradar la matriz extracelular. | ||||||
Marimastat | 154039-60-8 | sc-202223 sc-202223A sc-202223B sc-202223C sc-202223E | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 400 mg | $165.00 $214.00 $396.00 $617.00 $4804.00 | 19 | |
El marimastat presenta una afinidad selectiva por la MMP-1, caracterizada por su capacidad para interrumpir la actividad catalítica de la enzima mediante inhibición competitiva. Su conformación estructural permite un impedimento estérico eficaz, impidiendo el acceso del sustrato. La interacción del compuesto con la enzima implica enlaces de hidrógeno y contactos hidrofóbicos clave, que estabilizan el complejo inhibidor-enzima. Esta interacción dinámica altera la geometría del sitio activo de la enzima, lo que repercute en su función proteolítica global. | ||||||