La forskolina eleva los niveles de AMPc en las células, lo que desencadena una cascada que culmina con la activación de la proteína cinasa A (PKA). La activación de la PKA por la forskolina puede dar lugar a fosforilaciones generalizadas que alteran la función de múltiples proteínas. Los ésteres de forbol, como el PMA, son otro grupo de compuestos que activan fuertemente la proteína cinasa C (PKC), que fosforila un espectro de proteínas, afectando así a varias funciones celulares. De forma similar, la ionomycin actúa elevando los niveles de calcio intracelular, un segundo mensajero crucial que regula numerosas proteínas dependientes del calcio. Esto puede tener un profundo efecto sobre las proteínas sensibles a las concentraciones de calcio. Por su parte, el ortovanadato sódico actúa inhibiendo las tirosina fosfatasas, lo que puede dar lugar a un estado de fosforilación sostenida de las proteínas, manteniéndolas en una configuración activa.
El isoproterenol, actuando a través de los receptores beta-adrenérgicos, induce un aumento del AMPc, que a su vez activa la PKA, afectando a una miríada de proteínas. El ácido retinoico, al unirse a los receptores nucleares, tiene la capacidad de alterar los patrones de expresión génica, lo que puede modificar la actividad de múltiples proteínas. De forma análoga a la forskolina, el 8-bromoadeno-sina 3',5'-monofosfato cíclico y el dibutiril-cAMP, ambos análogos del cAMP, activan la PKA, que fosforila diversas proteínas y afecta a su actividad. El compuesto polifenólico EGCG se une a las moléculas de señalización y tiene el potencial de alterar la actividad de las proteínas modificando sus estados de fosforilación. El LY294002, al inhibir la PI3K, puede afectar a la vía PI3K/AKT, provocando cambios en la actividad de las proteínas. Del mismo modo, SB203580 se dirige a la MAP quinasa p38, y su inhibición puede influir en el estado de activación de las proteínas dentro de la vía MAPK.
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